Kluczowa różnica – enzym kontra koenzym
Reakcje chemiczne przekształcają jeden lub więcej substratów w produkty. Reakcje te są katalizowane przez specjalne białka zwane enzymami. Enzymy działają jak katalizator dla większości reakcji, nie ulegając zużyciu. Enzymy zbudowane są z aminokwasów i posiadają unikalne sekwencje aminokwasowe złożone z 20 różnych aminokwasów. Enzymy są wspierane przez małe niebiałkowe cząsteczki organiczne zwane kofaktorami. Koenzymy to jeden z rodzajów kofaktorów, które pomagają enzymom w katalizie. Kluczowa różnica między enzymem a koenzymem polega na tym, że enzym jest białkiem katalizującym reakcje biochemiczne, podczas gdy koenzym jest niebiałkową cząsteczką organiczną, która pomaga enzymom aktywować i katalizować reakcje chemiczne. Enzymy to makrocząsteczki, a koenzymy to małe cząsteczki.
Co to jest enzym?
Enzymy to biologiczne katalizatory żywych komórek. Są to białka złożone z setek do milionów aminokwasów połączonych ze sobą jak perły na sznurku. Każdy enzym ma unikalną sekwencję aminokwasową i jest określany przez określony gen. Enzymy przyspieszają prawie wszystkie reakcje biochemiczne w żywych organizmach. Enzymy wpływają jedynie na szybkość reakcji, a ich obecność jest niezbędna do zainicjowania konwersji chemicznej, ponieważ energia aktywacji reakcji jest obniżana przez enzymy. Enzymy zmieniają szybkość reakcji bez zużywania lub bez zmiany struktury chemicznej. Ten sam enzym może katalizować konwersję coraz większej liczby substratów w produkty, wykazując zdolność do katalizowania tej samej reakcji w kółko.
Enzymy są bardzo specyficzne. Poszczególny enzym wiąże się z określonym substratem i katalizuje określoną reakcję. Specyficzność enzymu wynika z kształtu enzymu. Każdy enzym ma miejsce aktywne o określonym kształcie i grupach funkcyjnych do specyficznego wiązania. Tylko określone podłoże dopasuje się do kształtu miejsca aktywnego i zwiąże się z nim. Swoistość wiązania substratu enzymatycznego można wyjaśnić dwiema hipotezami nazwanymi hipotezą blokady i klucza oraz hipotezą indukowanego dopasowania. Hipoteza zamka i klucza wskazuje, że dopasowanie enzymu do substratu jest specyficzne, podobnie jak zamek i klucz. Hipoteza indukowanego dopasowania mówi, że kształt aktywnego miejsca może się zmieniać w celu dopasowania do kształtu określonego podłoża, podobnie jak w przypadku rękawic dopasowanych do dłoni.
Na reakcje enzymatyczne wpływa kilka czynników, takich jak pH, temperatura itp. Każdy enzym ma optymalną wartość temperatury i pH, aby działał wydajnie. Enzymy oddziałują również z kofaktorami niebiałkowymi, takimi jak grupy prostetyczne, koenzymy, aktywatory itp., aby katalizować reakcje biochemiczne. Enzymy mogą zostać zniszczone w wysokiej temperaturze lub przez wysoką kwasowość lub zasadowość, ponieważ są białkami.
Rysunek 01: Model indukowanego dopasowania aktywności enzymu.
Co to jest koenzym?
Reakcje chemiczne są wspomagane przez cząsteczki niebiałkowe zwane kofaktorami. Kofaktory pomagają enzymom katalizować reakcje chemiczne. Istnieją różne rodzaje kofaktorów, a jednym z nich są koenzymy. Koenzym to organiczna cząsteczka, która łączy się z kompleksem substratu enzymatycznego i wspomaga proces katalizy reakcji. Znane są również jako cząsteczki pomocnicze. Składają się z witamin lub pochodzą z witamin. Dlatego diety powinny zawierać witaminy, które dostarczają niezbędnych koenzymów do reakcji biochemicznych.
Koenzymy mogą wiązać się z aktywnym miejscem enzymu. Wiążą się luźno z enzymem i wspomagają reakcję chemiczną, dostarczając grupy funkcyjne potrzebne do reakcji lub zmieniając konformację strukturalną enzymu. Dzięki temu wiązanie podłoża staje się łatwe, a reakcja kieruje się w stronę produktów. Niektóre koenzymy działają jako drugorzędne substraty i ulegają chemicznej zmianie pod koniec reakcji, w przeciwieństwie do enzymów.
Koenzymy nie mogą katalizować reakcji chemicznej bez enzymu. Pomagają enzymom stać się aktywnymi i spełniać swoje funkcje. Gdy koenzym zwiąże się z apoenzymem, enzym staje się aktywną formą enzymu zwanego holoenzymem i inicjuje reakcję.
Przykłady koenzymów to trifosforan adenozyny (ATP), dinukleotyd nikotynamidoadeninowy (NAD), dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD), koenzym A, witaminy B1, B2 i B6 itd.
Rysunek 02: Wiązanie kofaktora z apoenzymem
Jaka jest różnica między enzymem a koenzymem?
Enzym kontra koenzym |
|
| Enzymy to biologiczne katalizatory, które przyspieszają reakcje chemiczne. | Koenzymy to organiczne cząsteczki, które pomagają enzymom katalizować reakcje chemiczne. |
| Typ molekularny | |
| Wszystkie enzymy są białkami. | Koenzymy nie są białkami. |
| Zmiana spowodowana reakcjami | |
| Enzymy nie ulegają zmianie w wyniku reakcji chemicznej. | Koenzymy zostają zmienione chemicznie w wyniku reakcji. |
| Specyfika | |
| Enzymy są specyficzne. | Koenzymy nie są specyficzne. |
| Rozmiar | |
| Enzymy to większe cząsteczki. | Koenzymy to mniejsze cząsteczki. |
| Przykłady | |
| Amylaza, proteinaza i kinaza to przykłady enzymów. | NAD, ATP, koenzym A i FAD to przykłady koenzymów. |
Podsumowanie – Enzym kontra koenzym
Enzymy katalizują reakcje chemiczne. Koenzymy pomagają enzymom katalizować reakcję poprzez aktywację enzymów i dostarczanie grup funkcyjnych. Enzymy to białka złożone z aminokwasów. Koenzymy nie są białkami. Pochodzą głównie z witamin. To są różnice między enzymami a koenzymami.
