Kluczowa różnica między enzymami allosterycznymi i niealosterycznymi polega na tym, że enzymy allosteryczne mają miejsca allosteryczne inne niż ich miejsca aktywne do wiązania cząsteczek regulatorowych, podczas gdy enzymy niealosteryczne mają tylko miejsce aktywne do wiązania się z substratem.
Istnieją różne sposoby regulacji enzymów. Regulacja allosteryczna jest jedną z takich form regulacji enzymów. Regulację allosteryczną ułatwiają enzymy zwane enzymami allosterycznymi. Cząsteczki regulatorowe wiążą się z miejscami allosterycznymi posiadanymi przez enzym i regulują aktywność enzymatyczną. Dlatego enzymy allosteryczne są również znane jako enzymy regulacyjne. Specjalnością enzymów allosterycznych jest to, że posiadają dodatkowe miejsca inne niż główne miejsce aktywne.
Co to są enzymy allosteryczne?
Enzymy allosteryczne to rodzaj enzymów, które posiadają miejsca allosteryczne do wiązania cząsteczek regulatorowych. Miejsca te znajdują się w różnych podjednostkach białkowych enzymu. Cząsteczka regulatorowa może być inhibitorem lub aktywatorem. Kiedy inhibitor wiąże się z enzymem, aktywność enzymu spada. Gdy aktywator wiąże się z enzymem, zwiększa się funkcja enzymatyczna. Ten rodzaj regulacji aktywności enzymatycznej jest znany jako regulacja allosteryczna. Enzym allosteryczny jest specyficzny dla swojego substratu i jego cząsteczek regulatorowych (modulatorów). Oddziaływanie cząsteczki regulatorowej/modulatora z enzymem jest odwracalne i niekowalencyjne. Reakcja katalizowana przez enzym allosteryczny wykazuje krzywą sigmoidalną.
Rysunek 01: Hamowanie allosteryczne
Allosteryczna regulacja odbywa się jako mechanizm sprzężenia zwrotnego. W hamowaniu z ujemnym sprzężeniem zwrotnym cząsteczka regulatorowa jest inhibitorem i hamuje reakcję. W mechanizmie dodatniego sprzężenia zwrotnego cząsteczka efektorowa lub aktywator, która wiąże się z miejscem allosterycznym, zwiększa szybkość reakcji. Wiązanie modulatora allosterycznego z enzymem allosterycznym zmienia konformację białka, wpływając w ten sposób na jego funkcję. Kinaza pirogronianowa, reduktaza rybonukleotydowa, transkarbamoylaza asparaginianowa i pirofosforylaza ADP-glukozy to kilka przykładów enzymów allosterycznych.
Co to są enzymy niealosteryczne?
Enzymy nie allosteryczne to enzymy, które nie przetwarzają miejsc allosterycznych innych niż miejsce aktywne. Dlatego są to proste enzymy, które mają tylko jedno miejsce aktywne enzymu. Te enzymy są enzymami specyficznymi dla substratu. Są to również enzymy nieregulacyjne. Ich reakcje pokazują krzywą hiperboliczną.
Rysunek 02: Krzywa hiperboliczna pokazana przez nie allosteryczny enzym
W przypadku konkurencyjnego inhibitora szybkość reakcji spada. Inhibitor kompetycyjny jest podobny do substratu. W związku z tym konkuruje z substratem o wiązanie z miejscem aktywnym. Gdy substrat nie zwiąże się z miejscem aktywnym, nie może powstać kompleks substrat-enzym, więc szybkość reakcji spada.
Jakie są podobieństwa między enzymami allosterycznymi i niealosterycznymi?
- Enzymy allosteryczne i nieallosteryczne to dwa rodzaje enzymów.
- Składają się z białek.
- Katalizują reakcje biochemiczne w żywych komórkach.
- Oba typy enzymów pozostają niezmienione pod koniec reakcji.
- Niewielkie stężenie tych enzymów wystarczy, aby katalizować reakcję.
- Są wrażliwe na zmiany pH i temperatury.
Jaka jest różnica między enzymami allosterycznymi i niealosterycznymi?
Enzym allosteryczny to enzym, który posiada dodatkowe miejsce zwane miejscem regulatorowym lub miejscem allosterycznym do wiązania cząsteczki regulatorowej. Enzym nie allosteryczny to prosty enzym, który ma tylko miejsce aktywne do wiązania swojego substratu. Jest to więc kluczowa różnica między enzymami allosterycznymi i niealosterycznymi.
Poniższa infografika przedstawia różnice między enzymami allosterycznymi i nieallosterycznymi w formie tabelarycznej do porównania.
Podsumowanie – Enzymy allosteryczne i niealosteryczne
Enzym allosteryczny jest enzymem regulatorowym, który posiada miejsce allosteryczne inne niż miejsce aktywne. Zatem cząsteczka regulatorowa może wiązać się z miejscem allosterycznym i regulować aktywność enzymatyczną. W przeciwieństwie do tego, enzym nie allosteryczny nie ma miejsca allosterycznego. Ma tylko aktywną witrynę. Enzymy nie allosteryczne nie są enzymami regulatorowymi. Enzymy allosteryczne są specyficzne zarówno dla substratu, jak i cząsteczki regulatorowej, podczas gdy enzymy nie allosteryczne są specyficzne dla substratu. Jest to zatem podsumowanie różnicy między enzymami allosterycznymi i niealosterycznymi.
