Kluczowa różnica – Kd vs Km
Kd i Km są stałymi równowagi. Kluczowa różnica między Kd i Km polega na tym, że Kd jest stałą termodynamiczną, podczas gdy Km nie jest stałą termodynamiczną.
Kd odnosi się do stałej dysocjacji, podczas gdy Km jest stałą Michaelisa. Obie te stałe są bardzo ważne w ilościowej analizie reakcji enzymatycznych.
Co to jest Kd?
Kd jest stałą dysocjacji. Znana jest również jako równowagowa stała dysocjacji ze względu na jej zastosowanie w układach równowagi. Stała dysocjacji to stała równowagi reakcji, w których duży związek jest odwracalnie przekształcany w małe składniki. Proces tej konwersji jest również znany jako dysocjacja. Cząsteczka jonowa zawsze dysocjuje na swoje jony. Wtedy stała dysocjacji lub Kd jest wielkością wyrażającą stopień, w jakim dana substancja w roztworze dysocjuje na jony. Jest to więc iloczyn stężeń odpowiednich jonów podzielonych przez stężenie niezdysocjowanej cząsteczki.
AB ↔ A + B
W powyższej ogólnej reakcji stałą dysocjacji Kd można podać jak poniżej.
Kd=[A][B] / [AB].
Ponadto, jeśli istnieje zależność stechiometryczna, należy uwzględnić w równaniu współczynniki stechiometryczne.
xAB ↔ aA + bB
Równanie stałej dysocjacji Kd dla powyższej reakcji jest następujące:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
W szczególności w zastosowaniach biochemicznych, Kd pomaga określić ilość produktów wytwarzanych w wyniku reakcji chemicznej w obecności enzymu. Kd reakcji enzymatycznej wyraża powinowactwo ligand-receptor. Innymi słowy, określa zdolność substratu do opuszczenia receptora enzymu. Z drugiej strony opisuje, jak silnie substrat wiąże się z enzymem.
Co to jest km?
Km to stała Michaelisa. W przeciwieństwie do Kd, Km jest stałą kinetyczną. Jego główne zastosowanie to kinetyka enzymów, to znaczy określenie powinowactwa substratu do wiązania się z enzymem. Stałą wyraża się przez odniesienie stężenia substratu do szybkości reakcji w obecności enzymu. W związku z tym stała Michaelisa lub Km jest stężeniem substratu, gdy prędkość reakcji osiąga połowę jego maksymalnej prędkości.
Rysunek 1: Zależność między szybkością reakcji a stężeniem substratu w reakcji enzymatycznej.
Podczas reakcji pomiędzy enzymem (E) a substratem (S), tworzenie się produktów (P) jest następujące:
E + S ↔ Kompleks E-S ↔ E + P
Jeżeli stałe równowagi powyższej reakcji są następujące, możesz wyprowadzić Km z tych stałych.
Km=K-1 + K+2 / K+1
Określenie km zgodnie z koncepcją Michaela
Michaelis opracował zależność wykorzystującą stężenie substratu, [S] i maksymalną prędkość reakcji, Vmax. Zależność między stężeniem substratu a Km reakcji enzymatycznej jest następująca:
v=Vmax[S] / Km + [S]
v to prędkość w dowolnym momencie, podczas gdy [S] to stężenie substratu w określonym czasie, a Vmax to maksymalna prędkość reakcji. Km jest stałą Michaelisa dla enzymu w reakcji. Wartość stałej Michaelisa zależy od enzymu. W konsekwencji mała wartość Km wskazuje, że enzym zostaje nasycony niewielką ilością substratu. Wtedy Vmax uzyskuje się przy niskim stężeniu substratu. W przeciwieństwie do tego, wysoka wartość Km wskazuje, że enzym wymaga dużej ilości substratu do nasycenia.
Jaka jest różnica między Kd i Km?
Kd vs Km |
|
| Kd to stała dysocjacji. | Km to stała Michaelisa. |
| Natura | |
| Kd jest stałą termodynamiczną. | Km to stała kinetyczna. |
| Szczegóły | |
| Kd reprezentuje powinowactwo substratu do enzymu. | Km reprezentuje zależność między stężeniem substratu a szybkością reakcji. |
Podsumowanie – Kd vs Km
Kd i Km to stałe równowagi opisujące właściwości reakcji enzymatycznych. Kluczowa różnica między Kd i Km polega na tym, że Kd jest stałą termodynamiczną, podczas gdy Km nie jest stałą termodynamiczną.
