Polipeptyd kontra białko
Aminokwas jest prostą cząsteczką utworzoną z C, H, O, N i może być S. Ma następującą ogólną strukturę.
Istnieje około 20 popularnych aminokwasów. Wszystkie aminokwasy mają grupy –COOH, -NH2 oraz –H związane z węglem. Węgiel jest węglem chiralnym, a aminokwasy alfa są najważniejsze w świecie biologicznym. Grupa R różni się od aminokwasu do aminokwasu. Najprostszym aminokwasem z grupą R będącą H jest glicyna. Zgodnie z grupą R, aminokwasy można podzielić na alifatyczne, aromatyczne, niepolarne, polarne, naładowane dodatnio, naładowane ujemnie lub nienaładowane polarne itp. Aminokwasy obecne w postaci zwitterjonów w fizjologicznym pH 7,4. Aminokwasy są budulcem białek. Kiedy dwa aminokwasy łączą się, tworząc dipeptyd, połączenie ma miejsce w grupie -NH2 jednego aminokwasu z grupą –COOH innego aminokwasu. Cząsteczka wody jest usuwana, a utworzone wiązanie jest znane jako wiązanie peptydowe.
Polipeptyd
Łańcuch tworzy się, gdy duża liczba aminokwasów jest połączona razem, jest znany jako polipeptyd. Białka składają się z jednego lub więcej z tych łańcuchów polipeptydowych. Pierwotna struktura białka jest znana jako polipeptyd. Z dwóch końców łańcucha polipeptydowego N-koniec to miejsce, gdzie grupa aminowa jest wolna, a C-koniec to miejsce, w którym grupa karboksylowa jest wolna. Polipeptydy są syntetyzowane na rybosomach. Sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym jest określona przez kodony w mRNA.
Białko
Białka są jednymi z najważniejszych rodzajów makrocząsteczek w żywych organizmach. Białka można podzielić na białka pierwszorzędowe, drugorzędowe, trzeciorzędowe i czwartorzędowe w zależności od ich struktury. Sekwencja aminokwasów (polipeptydu) w białku nazywana jest strukturą pierwszorzędową. Kiedy struktury polipeptydowe fałdują się w przypadkowe układy, są one znane jako białka drugorzędowe. W strukturach trzeciorzędowych białka mają strukturę trójwymiarową. Kiedy kilka trójwymiarowych ugrupowań białkowych zwiąże się razem, tworzą białka czwartorzędowe. Trójwymiarowa struktura białek zależy od wiązań wodorowych, wiązań dwusiarczkowych, wiązań jonowych, oddziaływań hydrofobowych i wszystkich innych oddziaływań międzycząsteczkowych w obrębie aminokwasów. Białka odgrywają kilka ról w żywych systemach. Uczestniczą w tworzeniu struktur. Na przykład mięśnie mają włókna białkowe, takie jak kolagen i elastyna. Znajdują się one również w twardych i sztywnych częściach strukturalnych, takich jak paznokcie, włosy, kopyta, pióra itp. Dalsze białka znajdują się w tkankach łącznych, takich jak chrząstki. Poza funkcją strukturalną białka pełnią również funkcję ochronną. Przeciwciała to białka, które chronią nasze ciała przed obcymi infekcjami. Wszystkie enzymy to białka. Enzymy są głównymi cząsteczkami kontrolującymi wszystkie czynności metaboliczne. Ponadto białka uczestniczą w sygnalizacji komórkowej. Białka są produkowane na rybosomach. Sygnał wytwarzający białko jest przekazywany do rybosomu z genów DNA. Niezbędne aminokwasy mogą pochodzić z diety lub mogą być syntetyzowane wewnątrz komórki. Denaturacja białek powoduje rozfałdowanie i dezorganizację struktur drugorzędowych i trzeciorzędowych białek. Może to być spowodowane wysoką temperaturą, rozpuszczalnikami organicznymi, silnymi kwasami i zasadami, detergentami, siłami mechanicznymi itp.
Jaka jest różnica między polipeptydem a białkiem?
• Polipeptydy są sekwencjami aminokwasowymi, podczas gdy białka są tworzone przez jeden lub więcej łańcuchów polipeptydowych.
• Białka mają większą masę cząsteczkową niż polipeptydy.
• Białka mają wiązania wodorowe, wiązania dwusiarczkowe i inne oddziaływania elektrostatyczne, które regulują jego trójwymiarową strukturę w przeciwieństwie do polipeptydów.
