Kluczowa różnica między białkiem prostym a białkiem skoniugowanym polega na tym, że proste białka składają się z aminokwasów połączonych razem, tworząc dużą cząsteczkę, podczas gdy białka skoniugowane to złożone cząsteczki zawierające proste białka i składniki niebiałkowe.
Białko to cząsteczka biopolimerowa. To znaczy; cząsteczka białka zawiera pewną liczbę powtarzających się jednostek związanych z wiązaniami kowalencyjnymi. Te powtarzające się jednostki reprezentują aminokwasy, które zostały użyte w tworzeniu białka. Zgodnie ze składem chemicznym białek, istnieją dwa rodzaje białek jako białka proste i białka skoniugowane.
Co to jest proste białko?
Białka proste to łańcuchy peptydowe zawierające aminokwasy, ale bez innych składników niebiałkowych. Dlatego po hydrolizie tych białek proste białka dają jako produkty tylko aminokwasy. Jednak białka te czasami dają śladowe ilości składników węglowodanowych, jak również po ich hydrolizie. Niektóre typowe przykłady prostych białek obejmują albuminę, gluteliny, albuminoidy, białka histonowe i protaminy. Biorąc pod uwagę enzymy, istnieją proste białka, które mogą działać jako enzymy w ludzkim ciele, w tym enzymy trawienne, takie jak trypsyna, chymotrypsyna i elastaza.
Rysunek 01: Trawienie prostych białek
Co to jest białko sprzężone?
Białka sprzężone to łańcuchy peptydowe zawierające zarówno aminokwasy, jak i składniki niebiałkowe. Dlatego po hydrolizie te sprzężone białka dają zarówno aminokwasy, jak i składniki nieaminokwasowe. W tym przypadku składniki niebiałkowe są również związane z białkiem wiązaniami kowalencyjnymi. Składniki nieaminowe w białku nazywane są grupami prostymi. Większość z tych grup protetycznych powstaje z witamin. Możemy klasyfikować sprzężone białka na podstawie chemicznej natury grupy protetycznej. Niektóre typowe przykłady tego typu białek obejmują lipoproteiny (zawierają resztę lipidową), glikoproteiny (zawierają resztę cukrową), fosfoproteiny (zawierają resztę fosforanową), hemoproteiny (zawierają resztę żelaza) itp.
Rysunek 02: Hemoglobina
Hemoglobina to rodzaj sprzężonych białek, które mają grupę hemową jako grupę protetyczną. Ta grupa hemowa zawiera centrum jonów żelazawych, które może transportować tlen w postaci dimolekularnej poprzez tworzenie wiązania koordynacyjnego między jonem żelazawym a cząsteczką tlenu. Dlatego to sprzężone białko jest bardzo ważne w transporcie tlenu cząsteczkowego w całym naszym ciele przez krwioobieg. Ogólnie rzecz biorąc, glikoproteiny są największym i najliczniejszym członkiem grupy białek sprzężonych.
Jaka jest różnica między białkiem prostym a białkiem sprzężonym?
Istnieją dwa rodzaje białek w zależności od składu chemicznego: białka proste i białka skoniugowane. Kluczowa różnica między białkiem prostym a białkiem skoniugowanym polega na tym, że proste białka składają się z aminokwasów połączonych ze sobą, tworząc dużą cząsteczkę, podczas gdy białka skoniugowane są złożonymi cząsteczkami zawierającymi proste białka i składniki niebiałkowe. Albuminy, gluteliny, albuminoidy, białka histonowe i protaminy są białkami prostymi, podczas gdy lipoproteiny, glikoproteiny, fosfoproteiny i hemoproteiny są białkami sprzężonymi.
Poniższa tabela podsumowuje różnicę między białkiem prostym a białkiem skoniugowanym.
Podsumowanie – proste białko kontra białko skoniugowane
Istnieją dwa rodzaje białek w zależności od składu chemicznego: białka proste i białka skoniugowane. Kluczowa różnica między białkiem prostym a białkiem skoniugowanym polega na tym, że proste białka składają się z aminokwasów połączonych ze sobą, tworząc dużą cząsteczkę, podczas gdy białka skoniugowane są złożonymi cząsteczkami zawierającymi proste białka i składniki niebiałkowe.
