Kluczowa różnica między proteoglikanami a glikoproteinami polega na tym, że proteoglikany mają długie nierozgałęzione łańcuchy z jednostkami disacharydowymi jako powtarzającymi się strukturami, podczas gdy glikoproteiny mają krótkie, silnie rozgałęzione łańcuchy glikanów bez powtarzających się jednostek.
Glikoproteiny i proteoglikany to dwa rodzaje cząsteczek, które zawierają zarówno białka, jak i jednostki węglowodanowe. Jednostki węglowodanowe są kowalencyjnie związane z cząsteczkami białek o różnej wielkości, od monosacharydów po polisacharydy.
Czym są proteoglikany?
Proteoglikany składają się z rdzenia białkowego z jednym lub większą liczbą kowalencyjnie przyłączonych łańcuchów glikozaminoglikanów (GAG). Tkanki łączne zawierają pProteoglikany i przyczyniają się do organizacji i fizycznych właściwości macierzy zewnątrzkomórkowej. W oparciu o naturę łańcucha glikozaminoglikanów proteoglikany można podzielić na kilka kategorii, w tym siarczan chondroityny/siarczan demeanu, siarczan heparyny, siarczan chondroityny i siarczan keratanu. Proteoglikany można również podzielić na podstawie ich wielkości na małe i duże proteoglikany.
Rycina 01: Składniki macierzy zewnątrzkomórkowej chrząstki
Czym są glikoproteiny?
Glikoproteiny to białka, z którymi węglowodany są kowalencyjnie związane wiązaniami glikozydowymi. Glikoproteiny są powszechnie spotykane w organizmie i stanowią ważną część błon i aparatu Golgiego w komórkach. Oprócz tego służą one również jako cząsteczki rozpoznawania komórkowego, takie jak receptory, cząsteczki adhezyjne itp.
Rysunek 02: Glikoproteiny w błonie komórkowej
Dwa rodzaje glikozylacji to N-glikozylacja i O-glikozylacja. Głównymi węglowodanami w ludzkich glikoproteinach są glukoza, mannoza, fukoza, acetylogalaktozamina, acetyloglukozamina, kwas acetyloeuraminowy i ksyloza. Niektóre hormony są również uważane za glikoproteiny, na przykład; FSH, LH, TSH, EPO itp.
Jaka jest różnica między proteoglikanami a glikoproteinami?
Proteoglikany są uważane za podklasę glikoprotein. Kluczowa różnica między proteoglikanami a glikoproteinami polega na tym, że glikoproteiny mają krótkie, silnie rozgałęzione łańcuchy glikanów bez jednostek powtarzających się, podczas gdy proteoglikany mają długie nierozgałęzione łańcuchy z jednostkami disacharydowymi jako powtarzającymi się strukturami. Ponadto zawartość węglowodanów w proteoglikanach wynosi około 10 – 15%, a glikoprotein 50 – 60%.
Co więcej, glikoproteiny znajdują się głównie w błonie komórkowej komórek, podczas gdy proteoglikany znajdują się głównie w tkankach łącznych. Jeśli chodzi o funkcje, różnica między proteoglikanami a glikoproteinami polega na tym, że proteoglikany są ważne w modulowaniu procesów rozwoju komórkowego, podczas gdy glikoproteiny działają w rozpoznawaniu komórkowym.
Poniższa infografika przedstawia różnice między proteoglikanami i glikoproteinami w celu porównania.
Podsumowanie – proteoglikany a glikoproteiny
Glikoproteiny i proteoglikany to dwa rodzaje cząsteczek, które zawierają zarówno białka, jak i jednostki węglowodanowe. Proteoglikany są uważane za podklasę glikoprotein. Glikoproteiny mają krótkie, silnie rozgałęzione łańcuchy glikanów bez powtarzających się jednostek, podczas gdy proteoglikany mają długie nierozgałęzione łańcuchy z jednostkami disacharydowymi jako powtarzającymi się strukturami. Ponadto zawartość węglowodanów w proteoglikanach wynosi około 10 – 15%, natomiast zawartość węglowodanów w glikoproteinach wynosi 50 – 60% wagowo. Tak więc jest to podsumowanie różnicy między proteoglikanami a glikoproteinami.
Zdjęcie dzięki uprzejmości:
1. „Zewnątrzkomórkowe składniki macierzy chrząstki” Autor: Kassidy Veasaw - Praca własna (CC BY-SA 4.0) przez Commons Wikimedia
2. „0303 Dwuwarstwowa warstwa lipidowa z różnymi komponentami” autorstwa OpenStax – (CC BY 4.0) przez Commons Wikimedia
