Kluczowa różnica między ubikwitynacją a sumoilacją polega na tym, że ubikwitynacja jest modyfikacją potranslacyjną, która może oznaczać białka do degradacji lub pełnić inne funkcje wyróżniające, podczas gdy sumoilacja jest modyfikacją potranslacyjną, która nie jest stosowana w komórkach do oznaczania białek pod kątem degradacja.
Modyfikacje potranslacyjne to modyfikacje kowalencyjne i enzymatyczne, które zachodzą po syntezie białek. Te modyfikacje regulują aktywność białek. Przyłączenie małych grup chemicznych, cukrów, lipidów i polipeptydów modyfikuje białka. Ubikwityna jest najbardziej znanym modyfikatorem polipeptydów. Ponadto istnieje kilka białek podobnych do ubikwityny. Jednym z takich modyfikatorów jest mały modyfikator związany z ubikwityną (SUMO). Dlatego ubikwitynacja i sumoilacja to dwie modyfikacje potranslacyjne. Ubikwitynacja oznacza białka do degradacji. W przeciwieństwie do tego, sumoilacja nie jest stosowana do oznaczania białek do degradacji. Obie modyfikacje regulują lokalizację i aktywność białek. Są to procesy odwracalne.
Co to jest ubikwitynacja?
Ubikwityna jest modyfikatorem polipeptydów. Jest to małe białko pełniące rolę znacznika molekularnego w potranslacyjnej modyfikacji białek. Ubikwitynacja to proces wykorzystujący ubikwitynę do modyfikacji potranslacyjnej. Różne enzymy katalizują kowalencyjne sprzęganie ubikwityny z białkami. Odbywa się w obecności ATP. Enzymy, które katalizują ubikwitynację, to enzymy aktywujące ubikwitynę, enzymy sprzęgające ubikwitynę i ligazy ubikwitynowe.
Rysunek 01: Ubikwitynacja
Ubikwitynacja odgrywa ważną rolę w ukierunkowaniu białek na degradację proteolityczną. Ponadto ubikwitynacja może również regulować lokalizację i aktywność białek. Proces ten można odwrócić dzięki działaniu enzymów deubikwitynazy.
Co to jest SUMOilacja?
SUMOylation to kolejna modyfikacja potranslacyjna wykorzystująca małe modyfikatory podobne do ubikwityny (SUMO). Kowalencyjne przyłączenie SUMO zmienia strukturę i funkcję białka. SUMOilacja kowalencyjnie modyfikuje dużą liczbę białek zaangażowanych w wiele procesów komórkowych, w tym ekspresję genów, strukturę chromatyny, transdukcję sygnału i utrzymanie genomu.
Rysunek 02: Białko SUMO
SUMOilacja reguluje lokalizację białek i aktywność podobną do ubikwitynacji. Jednak w przeciwieństwie do ubikwitynacji, sumoilacja nie oznacza ani nie oznacza białek pod kątem degradacji. Podobnie jak ubikwitynacja, sumoilacja jest procesem enzymatycznym, który jest katalizowany przez enzymy.
Jakie są podobieństwa między ubikwitynacją a SUMOilacją?
- Ubikwitynacja i Sumoilacja to dwie ważne modyfikacje potranslacyjne.
- Zarówno sumoilacja, jak i ubikwitynacja są procesami odwracalnymi.
- Odgrywają kluczową rolę w funkcjach biologicznych.
- Niektóre białka mogą być modyfikowane przez SUMO i ubikwitynę.
- Oba procesy zmieniają funkcję białek.
- Ponadto obie modyfikacje potranslacyjne regulują lokalizację i aktywność białek.
- Wymagają kaskady enzymów.
Jaka jest różnica między ubikwitynacją a SUMOilacją?
Ubikwitynacja i SUMOilacja to dwie modyfikacje potranslacyjne, które zmieniają funkcję białek. Ubikwitynacja to kowalencyjne sprzęganie ubikwityny z białkami, podczas gdy SUMOilacja to dodawanie SUMO do białek. Co więcej, ubikwitynacja oznacza białka do degradacji proteolitycznej, podczas gdy SUMOilacja nie oznacza białek do degradacji. Jest to więc kluczowa różnica między ubikwitynacją a sumoilacją.
Poniższa infografika pokazuje więcej szczegółów na temat różnicy między ubikwitynacją a sumoilacją.
Podsumowanie – Ubikwitynacja kontra SUMOilacja
Ubikwitynacja i sumoilacja to dwie ważne modyfikacje potranslacyjne. Oba są odwracalnymi procesami katalizowanymi przez enzymy. W ubikwitynacji ubikwityna jest modyfikatorem polipeptydu, podczas gdy w sumoilacji modyfikatorami są SUMO. Ubikwityny są kowalencyjnie sprzężone z białkami i zmieniają ich strukturę i funkcję. SUMO są dodawane do białek podczas sumoilacji. SUMOilacja jest analogiczna do ubikwitylacji pod względem schematu reakcji i zastosowanych klas enzymów. Jednak ubikwitynacja oznacza białka pod kątem degradacji zależnej od proteasomów, podczas gdy sumoilacja nie obejmuje oznaczania białek pod kątem degradacji. Jest to więc kluczowa różnica między ubikwitynacją a sumoilacją.
