Różnica między trypsyną a pepsyną

Spisu treści:

Różnica między trypsyną a pepsyną
Różnica między trypsyną a pepsyną

Wideo: Różnica między trypsyną a pepsyną

Wideo: Różnica między trypsyną a pepsyną
Wideo: Biology Most Confusing Terms Part-4 |Difference between Pepsin & Trypsin|Biology Short Tricks|Shorts 2024, Lipiec
Anonim

Kluczowa różnica – trypsyna vs pepsyna

Enzymy trawienne to enzymy, które rozkładają spożywane przez nas pożywienie na małe cząsteczki, które mogą zostać wchłonięte przez nasz organizm. Enzymy te pomagają w wchłanianiu składników odżywczych i utrzymaniu zdrowych jelit. Są końmi roboczymi naszego układu pokarmowego i biorą udział w całym procesie trawienia. Spożywamy różne rodzaje żywności, które składają się z tłuszczów, białek i węglowodanów. Różne enzymy trawienne współpracują ze sobą i rozbijają ten pokarm na mniejsze i lepiej przyswajalne składniki. Enzymy trawienne wydzielane są przez gruczoły ślinowe, komórki wydzielnicze żołądka i trzustki oraz gruczoły wydzielnicze jelita cienkiego. Istnieją cztery podstawowe kategorie enzymów trawiennych. Są to proteazy, lipazy, amylazy i nukleazy. Proteazy, znane również jako peptydazy, rozbijają białka na peptydy lub aminokwasy. Trypsyna i pepsyna to dwie proteazy. Pepsyna jest głównym enzymem trawiennym żołądka. Trypsyna jest obecna w sokach trzustkowych wydzielanych do jelita cienkiego. To jest kluczowa różnica między trypsyną a pepsyną.

Co to jest trypsyna?

Trypsyna to proteaza wydzielana przez trzustkę do jelita cienkiego. Trypsyna trawi białka na peptydy i aminokwasy. Trypsyna powstaje w postaci nieaktywnej znanej jako trypsynogen. Trypsynogen jest aktywowany do trypsyny przez enzym zwany enteropeptydazą. Aktywowana trypsyna katalizuje podział białek na aminokwasy w warunkach zasadowych.

Kluczowa różnica - trypsyna vs pepsyna
Kluczowa różnica - trypsyna vs pepsyna

Rysunek 01: Trypsyna

Trypsyna została po raz pierwszy odkryta przez Wilhelma Kuhne w 1876 roku. Trypsyna rozrywa łańcuchy peptydowe głównie po stronie karboksylowej aminokwasów lizyny lub argininy. Istnieją naturalne inhibitory trypsyny, które zapobiegają działaniu aktywnej trypsyny w trzustce, które może być bardzo szkodliwe. Są to trzustka bydlęca, owomukoid, soja i fasola lima. Inhibitory te działają jako konkurencyjne analogi substratu i zapobiegają wiązaniu prawidłowego substratu do aktywnego miejsca trypsyny. Kiedy te inhibitory wiążą się z trypsyną, tworzą nieaktywny kompleks.

Co to jest pepsyna?

Sok żołądkowy zawiera różne enzymy trawienne. Pepsyna jest wśród nich głównym enzymem żołądkowym. Pepsyna została odkryta przez Theodora Schwanna w 1836 roku. Struktura pepsyny jest trójwymiarowa. Miejsce aktywne enzymu powstaje przez skręcanie i fałdowanie łańcuchów polipeptydowych oraz zbliżanie do siebie kilku aminokwasów. Pepsyna jest produkowana przez gruczoły żołądkowe żołądka. Powstaje w postaci nieaktywnej zwanej pepsynogenem i przekształca się w formę aktywną, którą jest pepsyna, przez HCl w żołądku. Pepsyna jest proteazą. Rozkłada białka na peptydy lub aminokwasy. Żołądek ma warunki kwaśne. Kataliza pepsynowa zachodzi w tym kwaśnym środowisku żołądka.

Różnica między trypsyną a pepsyną
Różnica między trypsyną a pepsyną

Rysunek 02: Pepsyna

Pepsin skutecznie rozbija wiązania peptydowe między aminokwasami hydrofobowymi i aromatycznymi, takimi jak fenyloalanina, tryptofan i tyrozyna. Działanie pepsyny można zahamować poprzez tworzenie silnie zasadowych środowisk i inhibitorów, takich jak pepstatyna, sukralfat itp.

Jakie są podobieństwa między trypsyną a pepsyną?

  • Pepsina i trypsyna rozkładają białka. Obie są głównymi proteazami w ludzkim układzie pokarmowym.
  • Oba enzymy są wydzielane w nieaktywnych formach, takich jak pepsynogen i trypsynogen.

Jaka jest różnica między trypsyną a pepsyną?

Trypsyna kontra pepsyna

Trypsyna to proteaza działająca w jelicie cienkim. Pepsin to proteaza działająca w żołądku.
Średni
Trypsyna działa w środowisku alkalicznym Pepsyna działa w środowisku kwaśnym.
Lokalizacja
Trypsyna znajduje się w jelicie cienkim. Pepsyna znajduje się w żołądku.
Rodzaj proteazy
Trypsyna jest proteazą trzustkową. Pepsin to proteaza żołądkowa.
Formularz nieaktywny
Nieaktywną formą trypsyny jest trypsynogen. Nieaktywna forma pepsyny to pepsynogen.
Aktywacja
Trypsynogen jest aktywowany do trypsyny przez enzym zwany enteropeptydazą. Pepsinogen jest aktywowany w pepsynę przez HCl.
Odkrycie
Trypsyna została odkryta przez Wilhelma Kuhne w 1876 roku Pepsin został odkryty przez Theodora Schwanna w 1836 roku.

Podsumowanie – Trypsyna kontra pepsyna

Trypsyna i pepsyna to dwie proteazy, które działają na białka i rozkładają się na peptydy i aminokwasy. Trypsyna jest produkowana przez trzustkę i wydzielana do jelita cienkiego. Pepsyna jest produkowana przez gruczoły żołądkowe. Jest jednym z głównych enzymów żołądkowych. To jest różnica między trypsyną a pepsyną.

Pobierz wersję PDF Trypsyna kontra pepsyna

Możesz pobrać wersję PDF tego artykułu i używać jej do celów offline zgodnie z notatką cytowania. Proszę pobrać wersję PDF tutaj Różnica między trypsyną a pepsyną.

Zalecana: