Pepsina kontra pepsynogen
Zarówno pepsyna, jak i pepsynogen są pochodzenia białkowego i znajdują się w soku żołądkowym ssaków. Ponieważ pepsynogen jest prekursorem pepsyny; aby wytworzyć pepsynę w żołądku, konieczne jest posiadanie pepsynogenu o kwaśnym środowisku lub wcześniej wytworzonej pepsyny. Te dwa związki są ważne dla przeprowadzenia pierwszych etapów trawienia białka. Kiedy pepsynogen, złożony pojedynczy łańcuch peptydowy, jest przekształcany w pepsynę, występują pewne zmiany we właściwościach fizycznych i chemicznych białka.
Pepsyna
Pepsin to aktywna forma pepsynogenu, która hydrolizuje białka podczas procesu trawienia. Aby wytworzyć pepsynę z pepsynogenu, konieczne jest albo środowisko kwaśne (pH< ~5), albo obecność wcześniej utworzonej pepsyny. Pepsyna to enzym proteolityczny, który dzieli białko na proteozy, peptony i polipeptydy. Pepsyna świńska A jest najlepiej przebadaną i dostępną na rynku pepsyną, która jest izolowana z błony śluzowej żołądka świń.
Pepsin składa się z 6 spiralnych sekcji, a każda sekcja zawiera mniej niż 10 aminokwasów. Ponadto ma bardzo mało reszt aminokwasów zasadowych i 44 reszty kwasowe. Dzięki temu jest bardzo stabilny przy ekstremalnie niskim pH. Poza tym złożona struktura trzeciorzędowa i wiązania wodorowe również wspierają kwasową stabilność jego struktury. Kaskada zmian w strukturze wiązania w cząsteczce pepsynogenu prowadzi do produkcji pepsyny o niskim pH. Proces konwersji składa się z pięciu etapów. Pierwszy etap procesu jest odwracalny, a pozostałe są nieodwracalne. Tak więc po przejściu drugiego etapu białko nie może powrócić do pepsynogenu.
Pepsinogen
Pepsinogen to nieaktywny proenzym, który jest używany do tworzenia pepsyny do trawienia białek. Posiada dodatkowe 44 aminokwasy na swoim N-końcu, które są uwalniane podczas transformacji. Istnieją dwie formy pepsynogenu, a mianowicie; pepsynogen I i pepsynogen II, w zależności od miejsca wydzielania.
Pepsinogen I jest wydzielany przez komórki naczelne, a pepsynogen II jest wydzielany przez gruczoły odźwiernika. Wydzielanie pepsynogenu jest stymulowane przez stymulację nerwu błędnego, gastrynę i histaminę. Pepsinogen I znajduje się głównie w żołądku, gdzie wydzielana jest większość kwasu. Pepsinogen II znajduje się głównie w ciele i jamie żołądka.
Jaka jest różnica między pepsyną a pepsynogenem?
• Pepsyna jest enzymem proteolitycznym, podczas gdy pepsynogen jest proenzymem.
• Pepsyna jest aktywną formą pepsynogenu, podczas gdy pepsynogen jest nieaktywnym prekursorem pepsyny.
• W przeciwieństwie do pepsyny, pepsynogen jest wydzielany przez główne komórki i gruczoły odźwiernika.
• Pepsynogen jest przekształcany w pepsynę przez kwas solny lub pepsynę.
• W przeciwieństwie do pepsyny, wydzielanie pepsynogenu jest stymulowane przez symulację nerwu błędnego, gastrynę i histaminę.
• Pepsinogen jest stabilny zarówno w roztworach obojętnych, jak i zasadowych, podczas gdy pepsyna nie.
• W przeciwieństwie do pepsynogenu, pepsyna może hydrolizować białka.
• Pepsynę można aktywować poprzez obniżenie pH podłoża, podczas gdy pepsynogen nie.
