Kluczowa różnica – trypsyna kontra chymotrypsyna
Trawienie białek jest bardzo ważnym procesem w ogólnej procedurze trawienia w żywych organizmach. Złożone białka są trawione do swoich monomerów aminokwasów i wchłaniane przez jelito cienkie. Białka są niezbędne, ponieważ pełnią ważną rolę funkcjonalną i strukturalną w organizmie. Trawienie białka odbywa się za pośrednictwem enzymów trawiących białko, które obejmują trypsynę, chymotrypsynę, peptydazy i proteazy. Trypsyna jest enzymem trawiącym białko, który rozszczepia wiązanie peptydowe w podstawowych aminokwasach, które obejmują lizynę i argininę. Chymotrypsyna jest również enzymem trawiącym białko, który rozszczepia wiązanie peptydowe w aromatycznych aminokwasach, takich jak fenyloalanina, tryptofan i tyrozyna. Kluczową różnicą między trypsyną a chymotrypsyną jest pozycja aminokwasu, w którym rozcina ona białko. Trypsyna rozszczepia w pozycjach aminokwasów zasadowych, podczas gdy chymotrypsyna rozszczepia w pozycjach aminokwasów aromatycznych.
Co to jest trypsyna?
Trypsyna to białko o masie 23,3 kDa, które należy do rodziny proteaz serynowych, a jego głównymi substratami są aminokwasy zasadowe. Te podstawowe aminokwasy obejmują argininę i lizynę. Trypsyna została odkryta w 1876 roku przez Kuhne. Trypsyna jest białkiem globularnym i istnieje w swojej nieaktywnej formie, którą jest trypsynogen – zymogen. Mechanizm działania trypsyny opiera się na aktywności proteazy serynowej.
Trypsyna tnie na końcu C zasadowych aminokwasów. Jest to reakcja hydrolizy i zachodzi przy pH – 8,0 w jelicie cienkim. Aktywacja trypsynogenu odbywa się poprzez usunięcie końcowego heksapeptydu i wytwarza formę aktywną; trypsyna. Aktywna trypsyna ma dwa główne typy; α – trypsyna i β-trypsyna. Różnią się stabilnością termiczną i strukturą. Miejsce aktywne trypsyny zawiera histydynę (H63), kwas asparaginowy (D107) i serynę (S200).
Rysunek 01: Trypsyna
Działanie enzymatyczne trypsyny jest hamowane przez DFP, aprotyninę, Ag+, benzamidynę i EDTA. Zastosowania trypsyny obejmują dysocjację tkanki, trypsynizację w hodowli komórek zwierzęcych, mapowanie trypsyny, badania białek in vitro, pobieranie odcisków palców oraz w zastosowaniach do hodowli tkankowych.
Co to jest chymotrypsyna?
Chymotrypsyna ma masę cząsteczkową 25,6 kDa i należy do rodziny proteaz serynowych i jest endopeptydazą. Chymotrypsyna istnieje w swojej nieaktywnej formie, którą jest chymotrypsynogen. Chymotrypsyna została odkryta w 1900 roku. Chymotrypsyna hydrolizuje wiązania peptydowe w aminokwasach aromatycznych. Te aromatyczne substraty obejmują tyrozynę, fenyloalaninę i tryptofan. Substraty tego enzymu znajdują się głównie w izomerach L i łatwo oddziałują na amidy i estry aminokwasów. Optymalne pH, w którym działa chymotrypsyna to 7,8 – 8,0. Istnieją dwie główne formy chymotrypsyny, takie jak chymotrypsyna A i chymotrypsyna B, które nieznacznie różnią się cechami strukturalnymi i proteolitycznymi. Miejsce aktywne chymotrypsyny zawiera triadę katalityczną i składa się z histydyny (H57), kwasu asparaginowego (D102) i seryny (S195).
Rysunek 02: Chymotrypsyna
Aktywatorami chymotrypsyny są bromek cetylotrimetyloamoniowy, bromek dodecylotrimetyloamoniowy, bromek heksadecyltrimetyloamoniowy i bromek tetrabutyloamoniowy. Inhibitorami chymotrypsyny są aldehydy peptydylowe, kwasy boronowe i pochodne kumaryny. Chymotrypsyna jest stosowana komercyjnie w syntezie peptydów, mapowaniu peptydów i peptydowym odcisku palca.
Jakie są podobieństwa między trypsyną a chymotrypsyną?
- Oba enzymy są proteazami serynowymi.
- Oba enzymy rozszczepiają wiązania peptydowe.
- Oba enzymy działają w jelicie cienkim.
- Oba enzymy występują w formie nieaktywnej jako zymogeny.
- Oba enzymy składają się z katalitycznej triady zawierającej w miejscu aktywnym histydynę, kwas asparaginowy i serynę.
- Oba enzymy zostały początkowo odkryte i wyekstrahowane z bydła.
- Produkcja obu enzymów odbywa się obecnie za pomocą technik rekombinacji DNA.
- Oba enzymy działają na optymalne podstawowe pH.
- Oba enzymy są używane in vitro w różnych gałęziach przemysłu.
Jaka jest różnica między trypsyną a chymotrypsyną?
Trypsyna kontra chymotrypsyna |
|
| Trypsyna to enzym trawiący białko, który rozcina wiązanie peptydowe w podstawowych aminokwasach, takich jak lizyna i arginina. | Chymotrypsyna, która jest również enzymem trawiącym białko, rozszczepia wiązanie peptydowe w aromatycznych aminokwasach, takich jak fenyloalanina, tryptofan i tyrozyna. |
| Masa cząsteczkowa | |
| Masa cząsteczkowa trypsyny wynosi 23,3 tys. Da. | Masa cząsteczkowa chymotrypsyny wynosi 25,6 tys. Da. |
| Podłoża | |
| Białka złożone są trawione do monomerów aminokwasów i są wchłaniane przez jelito cienkie. | Substraty aminokwasów aromatycznych, takie jak tyrozyna, tryptofan i fenyloalanina, działają na chymotrypsynę. |
| Zymogenowa forma enzymu | |
| Trypsynogen to nieaktywna forma trypsyny. | Chymotrypsynogen jest nieaktywną formą chymotrypsyny. |
| Aktywatory | |
| Lantanowce są aktywatorami trypsyny. | Bromek cetylotrimetyloamoniowy, bromek dodecylotrimetyloamoniowy, bromek heksadecyltrimetyloamoniowy i bromek tetrabutyloamoniowy są aktywatorami chymotrypsyny. |
|
Inhibitory |
|
| DFP, aprotynina, Ag+, benzamidyna i EDTA są inhibitorami trypsyny. | Aldehydy peptydylowe, kwasy boronowe i pochodne kumaryny są inhibitorami chymotrypsyny. |
Podsumowanie – Trypsyna kontra chymotrypsyna
Peptydazy lub enzymy proteolityczne rozszczepiają białka poprzez hydrolizę wiązania peptydowego. Trypsyna rozszczepia wiązanie peptydowe na aminokwasach zasadowych, podczas gdy chymotrypsyna rozszczepia wiązanie peptydowe na resztach aminokwasów aromatycznych. Oba enzymy są peptydazami serynowymi i działają w jelicie cienkim w środowisku o zasadowym pH. Obecnie wiele badań jest zaangażowanych w produkcję trypsyny i chymotrypsyny przy użyciu technologii rekombinacji DNA przy użyciu różnych gatunków bakterii i grzybów, ponieważ enzymy te mają dużą wartość przemysłową. To jest różnica między trypsyną a chymotrypsyną.
Pobierz wersję PDF trypsyny kontra chymotrypsyna
Możesz pobrać wersję PDF tego artykułu i używać jej do celów offline zgodnie z notatką cytowania. Proszę pobrać wersję PDF tutaj Różnica między trypsyną a chymotrypsyną
