Blokada kontra klucz kontra wymuszone dopasowanie
Enzymy są znane jako katalizatory biologiczne, które są wykorzystywane w prawie każdej reakcji komórkowej w organizmach. Mogą zwiększyć szybkość reakcji biochemicznej bez zmiany samego enzymu w wyniku reakcji. Ze względu na możliwość ponownego użycia, nawet niewielkie stężenie enzymu może być bardzo skuteczne. Wszystkie enzymy są białkami i mają kulisty kształt. Jednak, jak wszystkie inne katalizatory, te biologiczne katalizatory nie zmieniają końcowej ilości produktów i nie mogą powodować reakcji, które zachodzą. W przeciwieństwie do innych normalnych katalizatorów, enzymy katalizują tylko jeden rodzaj odwracalnej reakcji, tak zwanej reakcji specyficznej. Ponieważ enzymy są białkami; mogą pracować w określonym zakresie temperatury, ciśnienia i pH. Większość enzymów katalizuje reakcje, tworząc serię „kompleksów enzym-substrat”. W tych kompleksach substrat najściślej wiąże się z enzymami odpowiadającymi stanowi przejściowemu. Ten stan ma najniższą energię; stąd jest bardziej stabilny niż stan przejściowy niekatalizowanej reakcji. W konsekwencji enzym zmniejsza energię aktywacji reakcji biologicznej, którą katalizuje. Do wyjaśnienia powstawania kompleksów enzym-substrat służą dwie główne teorie. Są to teoria zamka i klucza oraz teoria indukowanego dopasowania.
Model zamka i klucza
Enzymy mają bardzo precyzyjny kształt, który zawiera szczelinę lub kieszonkę zwane miejscami aktywnymi. W tej teorii podłoże pasuje do miejsca aktywnego jak klucz do zamka. Substrat w miejscach aktywnych utrzymują głównie wiązania jonowe i wodorowe, tworząc kompleks enzym-substrat. Po utworzeniu enzym katalizuje reakcję, pomagając zmienić substrat, albo dzieląc go na części, albo wyścielając razem kawałki. Ta teoria zależy od dokładnego kontaktu pomiędzy miejscami aktywnymi a podłożem. Dlatego teoria ta może nie być całkowicie poprawna, zwłaszcza gdy w grę wchodzi przypadkowy ruch cząsteczek substratu.
Model Induced-Fit
W tej teorii miejsce aktywne zmienia swój kształt, aby otoczyć cząsteczkę substratu. Enzym po związaniu się z określonym substratem przyjmuje najefektywniejszy kształt. Dlatego na kształt enzymu wpływa substrat, podobnie jak na kształt rękawicy, na którą wpływa ręka go nosząca. Następnie z kolei cząsteczka enzymu zniekształca cząsteczkę substratu, napinając wiązania i sprawia, że substrat jest mniej stabilny, a tym samym obniża energię aktywacji reakcji. Ponieważ energia aktywacji jest niska, reakcja przebiega z dużą szybkością tworząc produkty. Po uwolnieniu produktów miejsce aktywacji enzymu powraca do swojego pierwotnego kształtu i wiąże kolejną cząsteczkę substratu.
Jaka jest różnica między systemem Lock-and-Key a Induced-Fit?
• Teoria Induced-Fit jest zmodyfikowaną wersją teorii zamka i klucza.
• W przeciwieństwie do teorii zamka i klucza, teoria indukowanego dopasowania nie zależy od dokładnego kontaktu pomiędzy miejscem aktywnym a podłożem.
• W teorii Induced-fit kształt enzymu zależy od substratu, podczas gdy w teorii „zamka i klucza” na kształt substratu ma wpływ enzym.
• W teorii zamka i klucza miejsca aktywne mają precyzyjny kształt, podczas gdy w teorii Induced-fit centrum aktywne początkowo nie ma dokładnego kształtu, ale później kształt miejsca jest kształtowany zgodnie z podłożem, który będzie wiązany.
