Kluczowa różnica między miejscem allosterycznym a miejscem aktywnym polega na tym, że miejsce allosteryczne jest regionem enzymu, który umożliwia cząsteczkom aktywatora lub inhibitora wiązanie się z enzymem i aktywację lub hamowanie aktywności enzymu, podczas gdy miejsce aktywne jest region enzymu, w którym cząsteczki substratu wiążą się i katalizują reakcję, w wyniku której powstają określone produkty.
Enzymy to białka, które wspomagają reakcje biochemiczne w ludzkim ciele. Jedną z najważniejszych ról enzymów jest trawienie. Enzymy pomagają również w oddychaniu, budowaniu mięśni, funkcjonowaniu nerwów i usuwaniu toksyn z organizmu. Enzymy mają różne obszary w strukturze, w których cząsteczki mogą wiązać się i katalizować reakcje. Miejsca allosteryczne i miejsca aktywne to dwa różne obszary w strukturze enzymu, które ułatwiają wiązanie cząsteczek i późniejsze reakcje chemiczne.
Co to jest miejsce allosteryczne?
Miejsce allosteryczne to region enzymu, który umożliwia cząsteczkom aktywatora lub inhibitora wiązanie się z enzymem, który aktywuje lub hamuje aktywność enzymu. Enzymy działają w różnych temperaturach w zależności od środowiska. Na aktywność enzymów oprócz głównego substratu wpływa kilka czynników, w tym gorąco, zimno, pH, umiejscowienie w ciele i inne substancje. Niektóre substancje wiążą się z enzymem w innym miejscu niż normalne miejsce aktywne. Te miejsca, które umożliwiają wiązanie innych substancji, są znane jako miejsca allosteryczne. Miejsca allosteryczne pozwalają innym substancjom aktywować, hamować lub wyłączać aktywność enzymu. Dzieje się tak, gdy inne substancje wiążą się z miejscem allosterycznym i zmieniają potwierdzenie lub kształt enzymu.
Rysunek 01: Miejsce allosteryczne
Przykładem aktywatora allosterycznego jest wiązanie tlenu z hemoglobiną. Allosteryczne wiązanie tlenu z hemoglobiną zmienia potwierdzenie hemoglobiny i zwiększa jej powinowactwo do większej ilości tlenu. Ten proces zapewnia, że hemoglobina będzie transportować maksymalną ilość tlenu z obszarów bogatych w tlen, takich jak płuca. Innym przykładem inhibitora allosterycznego jest ATP w oddychaniu komórkowym. Jednym z ważnych enzymów biorących udział w glikolizie jest fosfofruktokinaza. Enzym ten przekształca ADP w ATP. Gdy w komórce jest za dużo ATP, ATP służy jako inhibitor allosteryczny, który wiąże się z miejscem allosterycznym fosfofruktokinazy, aby spowolnić konwersję ADP do ATP.
Co to jest aktywna witryna?
Miejsce aktywne to obszar enzymu, w którym cząsteczki substratu wiążą się i przechodzą reakcję w celu wytworzenia produktów. Miejsce aktywne dzieli się dalej na dwa odrębne miejsca: miejsce wiązania i miejsce kalalityczne. W miejscu wiązania reszty aminokwasowe miejsca aktywnego tworzą tymczasowe wiązania z substratem. Z drugiej strony w miejscu katalitycznym reszty aminokwasowe miejsca aktywnego katalizują reakcję tego substratu.
Rysunek 02: Aktywna witryna
Miejsce aktywne enzymu zwykle składa się z trzech do czterech aminokwasów, podczas gdy inne aminokwasy w enzymie są wymagane do utrzymania trzeciorzędowej struktury enzymu. Miejsce aktywne enzymu może wielokrotnie katalizować reakcję, ponieważ pozostałości nie ulegają zmianie pod koniec reakcji. Proces ten osiąga się zwykle przez obniżenie energii aktywacji reakcji. Dlatego więcej substratów ma wystarczająco dużo energii, aby przejść reakcję chemiczną.
Jakie są podobieństwa między witryną allosteryczną a witryną aktywną?
- Miejsce allosteryczne i miejsce aktywne to dwa różne obszary w strukturze enzymu, które ułatwiają wiązanie cząsteczek i późniejsze reakcje chemiczne.
- Obie strony składają się z aminokwasów.
- Te strony mają unikalny kształt.
- Oba miejsca są bardzo ważne dla aktywności enzymów i reakcji katalizowanej enzymami.
Jaka jest różnica między miejscem allosterycznym a miejscem aktywnym?
Miejsce allosteryczne to region enzymu, który umożliwia cząsteczkom aktywatora lub inhibitora wiązanie się z enzymem w celu aktywacji lub zahamowania aktywności enzymu, podczas gdy miejsce aktywne to region enzymu, w którym cząsteczki substratu wiążą się i katalizują reakcję w wyniku czego powstają określone produkty. Jest to zatem kluczowa różnica między miejscem allosterycznym a miejscem aktywnym. Co więcej, miejsca allosteryczne są obecne tylko w enzymach allosterycznych, podczas gdy miejsca aktywne są obecne we wszystkich enzymach.
Poniższa infografika przedstawia różnice między miejscem allosterycznym a miejscem aktywnym w formie tabelarycznej do bezpośredniego porównania.
Podsumowanie – strona allosteryczna a strona aktywna
Miejsce allosteryczne i miejsce aktywne to dwa różne regiony w strukturze enzymu. Miejsce allosteryczne to region enzymu, który umożliwia cząsteczkom aktywatora lub inhibitora wiązanie się z enzymem, który aktywuje lub hamuje aktywność enzymu, podczas gdy miejsce aktywne to region enzymu, w którym cząsteczki substratu wiążą się i katalizują reakcję, w wyniku której produkty. Jest to więc kluczowa różnica między miejscem allosterycznym a miejscem aktywnym.
