Kluczowa różnica między hamowaniem niekompetycyjnym a allosterycznym polega na tym, że w hamowaniu niekompetycyjnym maksymalna szybkość katalizowanej reakcji (Vmax) spada, a stężenie substratu (Km) pozostaje niezmienione, podczas gdy w hamowaniu allosterycznym Vmax pozostaje niezmienione i km wzrasta.
Enzymy są niezbędne dla większości reakcji zachodzących w organizmach. Zwykle enzym katalizuje reakcję poprzez zmniejszenie energii aktywacji wymaganej do reakcji. Ale enzymy powinny być dokładnie regulowane, aby kontrolować poziomy produktów końcowych wzrastające do niepożądanych poziomów. Jest kontrolowany przez hamowanie enzymów. Inhibitor enzymów to cząsteczka, która zaburza normalną ścieżkę reakcji między enzymem a substratem.
Miejsce aktywne to obszar enzymu, w którym substraty wiążą się i przechodzą reakcję chemiczną. Miejsce allosteryczne to miejsce, w którym cząsteczki mogą aktywować lub hamować aktywność enzymu. Kinetyka enzymów odgrywa ważną rolę podczas hamowania enzymów. Maksymalna szybkość reakcji charakterystyczna dla danego enzymu w określonym stężeniu jest znana jako maksymalna prędkość lub Vmax. Stężenie substratu, które daje szybkość, która wynosi połowę Vmax, to Km.
Co to jest zakaz konkurencji?
Inhibicja niekonkurencyjna to rodzaj hamowania enzymu, w którym inhibitor zmniejsza aktywność enzymu i wiąże się równie dobrze z enzymem, niezależnie od tego, czy jest on związany z substratem, czy nie. Innymi słowy, hamowanie niekonkurencyjne polega na tym, że zarówno inhibitor, jak i substrat wiążą się z enzymem w dowolnym momencie. Gdy zarówno substrat, jak i inhibitor wiążą się z enzymem, tworzy kompleks enzym-substrat-inhibitor. Kiedy ten kompleks się utworzy, nie może wytworzyć żadnego produktu. Może jedynie przekształcić się z powrotem w kompleks enzym-substrat lub kompleks enzym-inhibitor.
Rysunek 01: Zakaz konkurencji
W niekonkurencyjnym hamowaniu inhibitor ma równe powinowactwo do enzymu i kompleksu enzym-substrat. Najczęstszym mechanizmem niekonkurencyjnego inhibitora jest odwracalne wiązanie inhibitora z miejscem allosterycznym. Ale inhibitor ma również zdolność wiązania się bezpośrednio z miejscem aktywnym. Przykładem niekonkurencyjnego inhibitora jest konwersja kinazy pirogronianowej do pirogronianu. Konwersja fosfoenolopirogronianu do pirogronianu jest katalizowana przez kinazę pirogronianową. Aminokwas o nazwie Alanina, który jest syntetyzowany z pirogronianu, hamuje enzym kinazę pirogronianową podczas glikolizy. Alanina działa jako inhibitor niekonkurencyjny.
Co to jest hamowanie allosteryczne?
Hamowanie allosteryczne to rodzaj hamowania enzymów, w którym inhibitor spowalnia aktywność enzymu poprzez dezaktywację enzymu i wiązanie się z enzymem w miejscu allosterycznym. Tutaj inhibitor nie konkuruje bezpośrednio z substratem w miejscu aktywnym. Ale pośrednio zmienia skład enzymu. Po zmianie kształtu enzym staje się nieaktywny. W związku z tym nie może już wiązać się z odpowiednim podłożem. To z kolei spowalnia tworzenie produktów końcowych.
Rysunek 02: Hamowanie allosteryczne
Inhibicja allosteryczna zapobiega tworzeniu się zbędnych produktów, zmniejszając straty energii. Przykładem hamowania allosterycznego jest konwersja ADP do ATP w glikolizie. Tutaj, gdy w układzie występuje nadmiar ATP, ATP służy jako inhibitor allosteryczny. Wiąże się z fosfofruktokinazą, która jest jednym z enzymów biorących udział w glikolizie. Spowalnia to konwersję ADP. W rezultacie ATP zapobiega niepotrzebnej produkcji samego siebie. Dlatego nadmierna produkcja ATP nie jest potrzebna, gdy istnieją odpowiednie ilości.
Jakie są podobieństwa między hamowaniem niekonkurencyjnym a allosterycznym?
- Oba rodzaje inhibicji enzymów spowalniają aktywność enzymów.
- Inhibitory w obu inhibicjach enzymów nie konkurują z substratem w miejscu aktywnym.
- Inhibitory pośrednio zmieniają skład enzymu.
- Oba inhibitory zmieniają kształt enzymu.
Jaka jest różnica między hamowaniem niekonkurencyjnym a allosterycznym?
W niekonkurencyjnym hamowaniu, Vmax reakcji zmniejsza się, pozostawiając niezmienioną wartość Km. W przeciwieństwie do tego, w hamowaniu allosterycznym Vmax pozostaje niezmienione, a wartość Km wzrasta. Jest to więc kluczowa różnica między hamowaniem niekonkurencyjnym a allosterycznym. Hamowanie allosteryczne koncentruje się bardziej na stosowaniu substancji chemicznych, które zmieniają aktywność enzymu poprzez wiązanie w miejscu allosterycznym, podczas gdy inhibitory niekonkurencyjne zawsze zatrzymują działający enzym poprzez bezpośrednie wiązanie w miejscu alternatywnym.
Poniższa infografika przedstawia różnice między hamowaniem niekonkurencyjnym i allosterycznym w celu bezpośredniego porównania.
Podsumowanie – Inhibicja niekonkurencyjna kontra allosteryczna
Inhibicja niekonkurencyjna to inhibicja enzymatyczna, w której inhibitor zmniejsza aktywność enzymu i wiąże się równie dobrze z enzymem, niezależnie od tego, czy jest on związany z substratem, czy nie. Hamowanie allosteryczne to rodzaj hamowania enzymu, w którym inhibitor spowalnia aktywność enzymu poprzez dezaktywację enzymu i wiąże się z enzymem w miejscu allosterycznym. Kluczowa różnica między hamowaniem niekonkurencyjnym i allosterycznym polega na tym, że maksymalna szybkość katalizowanej reakcji (Vmax) jest zmniejszona, a stężenie substratu (Km) pozostaje niezmienione w hamowaniu niekompetycyjnym, podczas gdy Vmax pozostaje niezmienione, a Km wzrasta w przypadku hamowania allosterycznego. hamowanie.
