Kluczowa różnica – hamowanie konkurencyjne i niekonkurencyjne
Działanie inhibitorów można znaleźć w dwóch rodzajach, jako inhibitory kompetycyjne i inhibitory niekonkurencyjne, w oparciu o miejsce na enzymie, w którym wiąże się inhibitor. Kluczowa różnica między hamowaniem kompetycyjnym i niekompetycyjnym polega na tym, że w hamowaniu kompetycyjnym wiązanie inhibitora zapobiega wiązaniu cząsteczki docelowej z miejscem aktywnym enzymu, podczas gdy w hamowaniu niekompetycyjnym inhibitor zmniejsza aktywność enzymu.
Enzym to makrocząsteczka, która może działać jak katalizator biologiczny. Enzymy mają regiony znane jako miejsca aktywne. Miejscem aktywnym enzymu jest miejsce, w którym wiąże się cząsteczka docelowa. Ta cząsteczka jest znana jako substrat. Podłoże wiąże się z miejscem aktywnym i podlega reakcjom chemicznym. Daje to maksymalną wydajność w krótkim czasie. Enzym można również poddać recyklingowi i ponownie wykorzystać. Inhibitory to związki, które mogą zapobiec pewnej reakcji chemicznej substratu.
Co to jest hamowanie konkurencji?
Inhibicja kompetycyjna to rodzaj hamowania enzymatycznego, w którym inhibitor wiąże się z aktywnymi miejscami enzymu, zapobiegając wiązaniu substratu z enzymem. Miejsce aktywne jest blokowane przez inhibitor, więc nie ma miejsca na związanie substratu z enzymem.
W tym typie hamowania inhibitory związane z miejscami aktywnymi są podobne do kształtu cząsteczek substratu (jeśli nie, inhibitory nie mogą wiązać się z miejscem aktywnym, ponieważ kształt miejsca aktywnego nie pasuje kształt podłoża). Dlatego miejsce aktywne enzymu nie może wiązać się jednocześnie z inhibitorem i substratem. To sprawia, że inhibitor konkuruje z substratem o wiązanie się z miejscem aktywnym, co daje nazwę inhibicji kompetycyjnej.
Rysunek 01: Zahamowanie konkurencji na schemacie
Inhibicji konkurencyjnej można zapobiec poprzez dodanie wielu cząsteczek substratu. Zwiększa to prawdopodobieństwo, że miejsca aktywne spotkają się z substratami, a nie z cząsteczkami inhibitora. Większość konkurencyjnych inhibitorów wiąże się odwracalnie z miejscem aktywnym. Dzieje się tak, ponieważ inhibitor nie zmienia kształtu miejsca aktywnego.
Co to jest zakaz konkurencji?
Niekonkurencyjne hamowanie to rodzaj hamowania enzymu, w którym inhibitor zmniejsza aktywność enzymu. Tutaj inhibitor może wiązać się z enzymem, nawet jeśli substrat jest już związany z miejscem aktywnym tego enzymu. Dlatego inhibitor nie wiąże się z miejscem aktywnym. Stąd nie ma konkurencji między substratem a inhibitorem; to hamowanie jest zatem znane jako hamowanie niekonkurencyjne. Następnie substrat i inhibitor można znaleźć na enzymie w tym samym czasie.
Rysunek 2: Niekonkurencyjne hamowanie na diagramie
Gdy inhibitor jest związany z enzymem wraz z substratem, substrat nie może przejść pożądanej reakcji chemicznej dającej docelowe produkty. Inhibitory niekonkurencyjne często wiążą się z enzymem nieodwracalnie. Dzieje się tak, ponieważ wiązanie inhibitora zmienia kształt miejsca aktywnego i miejsce aktywne zostaje dezaktywowane.
Kształt inhibitora jest całkowicie różny od kształtu substratu, ponieważ inhibitor nie współzawodniczy o miejsca aktywne enzymu. Inhibitory niekonkurencyjne wiążą się z miejscami, które znajdują się w pobliżu miejsca aktywnego. To wiązanie powoduje zmianę kształtu miejsca aktywnego.
Jaka jest różnica między hamowaniem konkurencyjnym a niekonkurencyjnym?
Hamowanie konkurencyjne kontra hamowanie niekonkurencyjne |
|
| Inhibicja konkurencyjna to rodzaj hamowania enzymu, w którym inhibitor wiąże się z aktywnymi miejscami enzymu, zapobiegając wiązaniu substratu z enzymem. | Niekonkurencyjne hamowanie to rodzaj hamowania enzymu, w którym inhibitor zmniejsza aktywność enzymu. |
| Konkurencja z podłożem | |
| Konkurencyjne inhibitory konkurują z substratem o miejsca aktywne. | Niekonkurencyjne inhibitory nie konkurują z substratem o miejsca aktywne. |
| Kształt Inhibitora | |
| Konkurencyjne inhibitory mają kształt podobny do kształtu substratu | Niekonkurencyjne inhibitory mają kształt inny niż kształt podłoża. |
| Wystąpienie na Enzym | |
| Substratu i konkurencyjnego inhibitora nie można znaleźć na enzymie w tym samym czasie. | Substrat i niekonkurencyjny inhibitor można znaleźć na enzymie w tym samym czasie. |
| Metoda wiązania | |
| Wiązanie konkurencyjnych inhibitorów z miejscem aktywnym jest odwracalne. | Wiązanie niekonkurencyjnych inhibitorów z miejscem aktywnym jest nieodwracalne. |
| Wpływ na kształt aktywnej witryny | |
| Kształt miejsca aktywnego nie zmienia się, gdy konkurencyjny inhibitor wiąże się z miejscem aktywnym. | Kształt aktywnego miejsca zmienia się, gdy inhibitor jest związany z enzymem. |
Podsumowanie – Zahamowanie konkurencyjne i niekonkurencyjne
Kluczowa różnica między hamowaniem kompetycyjnym i niekompetycyjnym polega na tym, że w hamowaniu kompetycyjnym wiązanie inhibitora zapobiega wiązaniu cząsteczki docelowej z miejscem aktywnym enzymu, podczas gdy w hamowaniu niekompetycyjnym inhibitor zmniejsza aktywność enzym.
