Kluczowa różnica między denaturacją a hydrolizą białka polega na tym, że podczas denaturacji białko traci swoją trójwymiarową strukturę i funkcję, podczas gdy podczas hydrolizy białka są głównie przekształcane w poszczególne aminokwasy przez enzymy.
Białka to makrocząsteczki złożone z aminokwasów. W białku są setki lub tysiące połączonych ze sobą aminokwasów. Aby utworzyć funkcjonalne białko, łańcuchy polipeptydowe oddziałują ze sobą i tworzą wiązania wewnątrzcząsteczkowe, tworząc unikalną trójwymiarową strukturę białka. Ostateczny kształt białka jest najbardziej korzystny energetycznie i stabilny. Ponadto jest aktywny biologicznie. W strukturze białka 3D istnieją tysiące wiązań chemicznych. Niektóre czynniki zaburzają trójwymiarową strukturę lub ostateczny kształt białka. W związku z tym białko traci swój kształt i funkcję. Nazywamy to denaturacją białka. Hydroliza białka rozkłada białko na poszczególne aminokwasy. Dokonują tego głównie enzymy.
Co to jest denaturacja białka?
Białka mają swoje unikalne trójwymiarowe kształty. Trójwymiarowa struktura jest bardzo ważna dla białka ze względu na jego specyficzną funkcję. Jednak z różnych przyczyn białko może stracić swój kształt i funkcję. Proces ten nazywamy denaturacją białek. Białka tracą swój kształt, gdy wiązania i interakcje odpowiedzialne za drugorzędowe i trzeciorzędowe struktury białka zostają przerwane. Wysoka temperatura, zmiany pH, niektóre chemikalia, narażenie na promieniowanie itp. mogą powodować denaturację białek. Ponadto białka można denaturować przez działanie zasadą lub kwasem, środkami utleniającymi lub redukującymi oraz pewnymi rozpuszczalnikami organicznymi, takimi jak etanol lub aceton. Mocznik i chlorek guanidyny to dwa najczęściej stosowane środki denaturujące.
Rysunek 01: Denaturacja białka
Denaturacja białek jest nieodwracalna w sytuacjach ekstremalnych. Rzadko można zregenerować pierwotną strukturę zdenaturowanego białka. Jeśli struktura pierwotna i inne czynniki są nienaruszone, czasami istnieje możliwość renaturacji (odwrotnej denaturacji).
Co to jest hydroliza białek?
Hydroliza białek to konwersja białek do aminokwasów i peptydów. Można to zrobić zarówno enzymatycznie, jak i chemicznie. Podczas hydrolizy wiązania między aminokwasami są rozrywane, tworząc wolne aminokwasy. Hydroliza białek zachodzi naturalnie w organizmach dzięki enzymom, takim jak proteazy trzustkowe itp. Kiedy spożywamy pokarmy bogate w białko, są one hydrolizowane do małych peptydów podczas procesu trawienia przez enzymy.
Rysunek 02: Hydroliza białek
Hydroliza białek jest ważna, ponieważ umożliwia izolację poszczególnych aminokwasów. Na przykład histydynę można wyizolować z czerwonych krwinek. Podobnie cystynę można wyizolować z hydrolizy włosów. W niektórych przypadkach, gdy konieczne jest określenie ilościowe całkowitej zawartości aminokwasów w próbce, należy przeprowadzić wielokrotne procedury hydrolizy. Hydroliza kwasowa jest najczęstszą techniką analizy białek. Ponadto do pomiaru tryptofanu można również zastosować hydrolizę alkaliczną. Dlatego wybór metody hydrolizy białek zależy od ich źródeł.
Jakie są podobieństwa między denaturacją białek a hydrolizą?
- Denaturacja białek i hydroliza powodują zmianę struktury białek.
- Denaturacja często poprzedza hydrolizę.
- Temperatura i pH to dwa wspólne czynniki wpływające zarówno na denaturację, jak i hydrolizę.
Jaka jest różnica między denaturacją a hydrolizą białka?
Denaturacja białek powoduje, że białka tracą swój trójwymiarowy kształt, podczas gdy hydroliza białek tworzy wolne aminokwasy i peptydy. Jest to więc kluczowa różnica między denaturacją białka a hydrolizą. Co więcej, denaturacja białka ma miejsce z powodu wysokiej temperatury, zmian pH, niektórych chemikaliów itp. Hydrolizę białka można przeprowadzić przy użyciu enzymów i chemikaliów.
Poniższa infografika przedstawia więcej różnic między denaturacją białka a hydrolizą.
Podsumowanie – Denaturacja białek a hydroliza
Denaturacja białka odnosi się do rozerwania drugorzędowej lub trzeciorzędowej struktury białka, zwłaszcza niszczenia alfa-helisy i arkuszy beta. Jednak podstawowa struktura białka pozostaje nawet po denaturacji. Najczęstszą obserwacją podczas denaturacji białka jest wytrącanie lub koagulacja. Hydroliza białek odnosi się do konwersji białek do ich aminokwasów i peptydów. Jest to ważny proces podczas izolowania poszczególnych aminokwasów. Tak więc podsumowuje to różnicę między denaturacją białka a hydrolizą.
