Kluczowa różnica między homodimerem a heterodimerem polega na tym, że homodimer jest białkiem złożonym z dwóch identycznych białek, podczas gdy heterodimer jest białkiem złożonym z dwóch różnych białek.
Białko to biocząsteczka składająca się z łańcuchów aminokwasów. Dimer białkowy jest czwartorzędową strukturą białkową utworzoną z połączenia dwóch monomerów białka lub dwóch łańcuchów aminokwasowych. Generalnie łączą się one ze sobą wiązaniami niekowalencyjnymi. Dimery białek są homodimerami lub heterodimerami. Homodimer ma dwa identyczne białka, które są niekowalencyjnie związane. Heterodimer ma dwa powiązane ze sobą białka. Ta interakcja z dimerem białkowym jest ważna w regulacji i katalizie.
Czym jest homodimer?
Homodimer to rodzaj dimeru białkowego składającego się z dwóch identycznych monomerów. Monomery wiążą się wiązaniami niekowalencyjnymi. Ogólnie rzecz biorąc, w homodimerach jest 18 średniej liczby wiązań H. Ponadto współczynnik korelacji między wiązaniami H a resztami na granicy faz w homodimerze wynosi 0,85. Ponadto maksymalna liczba wiązań H na resztę w interfejsie homodimeru wynosi 0,44. Co więcej, w homodimerach jest też więcej międzycząsteczkowych wiązań H. Jednak gęstość wiązań H na resztę interfejsu jest niższa w homodimerach.
Rysunek 01: Homodimer
Rozważając przykłady homodimerów, RNA klasy 1 to homodimery. W tym homodimerze białko R1 jest odpowiedzialne za redukcję nukleotydów, podczas gdy białko R2 jest odpowiedzialne za przechowywanie macierzy tyrozylowej diironu. Innym homodimerem białka jest tyreoglobulina wytwarzana przez tarczycę. Oksydaza ksantynowa i etanercept są również homodimerami białek.
Co to jest heterodimer?
Heterodimer jest rodzajem dimeru białkowego skompleksowanego z dwóch nieidentycznych monomerów. Innymi słowy, heterodimer to białko złożone z dwóch różnych monomerów białkowych. Ogólnie rzecz biorąc, w heterodimerach występuje 12 średniej liczby wiązań H. Co więcej, współczynnik korelacji między wiązaniami H a resztami na granicy faz w heterodimerze wynosi 0,83. Ponadto maksymalna liczba wiązań H na resztę interfejsu heterodimeru wynosi 0,65. W porównaniu z homodimerami, w heterodimerach jest mniej międzycząsteczkowych wiązań H. Jednak gęstość wiązań H na resztę interfejsu jest wyższa w heterodimerach.
Rysunek 02: Heterodimer
Odwrotna transkryptaza enzymatyczna to heterodimer złożony z dwóch różnych łańcuchów aminokwasowych. Innym przykładem heterodimeru są receptory opioidowe. Ponadto tubulina jest białkiem heterodimerowym.
Jakie są podobieństwa między homodimerem a heterodimerem?
- Homodimer i heterodimer to dwa rodzaje dimmerów białek.
- Oba mają dwa monomery.
- Są to czwartorzędowe struktury białkowe.
- Dimery są powszechne w katalizie i regulacji.
Jaka jest różnica między homodimerem a heterodimerem?
Homodimer to dimer białkowy składający się z dwóch identycznych monomerów białkowych, podczas gdy heterodimer to dimer białkowy składający się z dwóch różnych monomerów białkowych. To jest więc kluczowa różnica między homodimerem a heterodimerem. Co więcej, istnieje 18 średniej liczby wiązań H w homodimerach, podczas gdy w heterodimerach jest 12 średniej liczby wiązań H.
Ponadto inną różnicą między homodimerem a heterodimerem jest to, że współczynnik korelacji między wiązaniami H a resztami na granicy faz wynosi 0,85 w homodimerach, natomiast 0,83 w heterodimerach.
Poniższa infografika przedstawiająca różnicę między homodimerem a heterodimerem pokazuje więcej porównań między obydwoma dimerami.
Podsumowanie – Homodimer kontra heterodimer
Dimery białek są powszechne w katalizie i regulacji. Mogą to być homodimery lub heterodimery. Homodimery składają się z dwóch identycznych monomerów białkowych. Natomiast heterodimery składają się z dwóch nieidentycznych monomerów białkowych. Jest to więc kluczowa różnica między homodimerem a heterodimerem.
