Kluczowa różnica – Alpha Helix vs Beta plisowany arkusz
Alfa helisy i plisowane arkusze beta to dwie najczęściej spotykane struktury drugorzędowe w łańcuchu polipeptydowym. Te dwa składniki strukturalne są pierwszymi głównymi etapami procesu fałdowania łańcucha polipeptydowego. Kluczowa różnica między Alpha Helix a plisowaną blachą Beta polega na ich strukturze; mają dwa różne kształty do wykonania określonej pracy.
Co to jest Alpha Helix?
Alfa helisa to prawoskrętny zwój reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym. Zakres reszt aminokwasowych może wynosić od 4 do 40 reszt. Wiązania wodorowe utworzone między tlenem grupy C=O górnej cewki a wodorem grupy N-H dolnej cewki pomagają utrzymać cewkę razem. Wiązanie wodorowe tworzy się na każde cztery reszty aminokwasowe w łańcuchu w powyższy sposób. Ten jednolity wzór nadaje mu określone cechy, takie jak grubość zwoju i dyktuje długość każdego pełnego zwoju wzdłuż osi spirali. Stabilność struktury helisy alfa zależy od kilku czynników.
O atomy na czerwono, N atomy na niebiesko i wiązania wodorowe jako zielone kropkowane linie
Co to jest plisowana prześcieradło Beta?
Plisowany arkusz beta, znany również jako arkusz beta, jest uważany za drugą formę struktury drugorzędowej w białkach. Zawiera nici beta, które są połączone bocznie co najmniej dwoma lub trzema szkieletowymi wiązaniami wodorowymi, tworząc skręcony, pofałdowany arkusz, jak pokazano na rysunku. Nić beta to odcinek łańcucha polipeptydowego; jego długość jest zwykle równa 3 do 10 aminokwasów, wliczając szkielet w rozszerzonym potwierdzeniu.
4-niciowy antyrównoległy fragment arkusza β ze struktury krystalicznej enzymu katalazy.
a) pokazujące antyrównoległe wiązania wodorowe (kropkowane) między grupami NH i CO peptydu na sąsiednich niciach. Strzałki wskazują kierunek łańcucha, a kontury gęstości elektronowej zarysowują atomy inne niż H. Atomy O są czerwonymi kulkami, atomy N są niebieskie, a atomy H są pominięte dla uproszczenia; łańcuchy boczne są pokazane tylko do pierwszego atomu C łańcucha bocznego (zielony)
b) Widok od krawędzi środkowych dwóch pasm β
W plisowanych arkuszach beta łańcuchy polipeptydowe biegną obok siebie. Otrzymuje nazwę „blacha plisowana” ze względu na falisty wygląd struktury. Są one połączone wiązaniami wodorowymi. Ta struktura umożliwia tworzenie większej liczby wiązań wodorowych poprzez rozciąganie łańcucha polipeptydowego.
Jaka jest różnica między Alpha Helix a plisą Beta?
Struktura Alpha Helix i plisowana blacha Beta
Alfa Helix:
W tej strukturze szkielet polipeptydowy jest ściśle związany wokół wyobrażonej osi jako struktura spiralna. Jest również znany jako helikoidalny układ łańcucha peptydowego.
Tworzenie struktury helisy alfa ma miejsce, gdy łańcuchy polipeptydowe są skręcone w spiralę. Umożliwia to wszystkim aminokwasom w łańcuchu tworzenie wiązań wodorowych (wiązanie między cząsteczką tlenu a cząsteczką wodoru) ze sobą. Wiązania wodorowe pozwalają spirali utrzymać kształt spirali i dają ciasną cewkę. Ten spiralny kształt sprawia, że alfa helisa jest bardzo mocna.
Wiązania wodorowe są oznaczone żółtymi kropkami.
Beta plisowana prześcieradło:
Gdy dwa lub więcej fragmentów łańcucha (łańcuchów) polipeptydu zachodzą na siebie, tworząc ze sobą rząd wiązań wodorowych, można znaleźć następujące struktury. Może się to zdarzyć na dwa sposoby; układ równoległy i układ antyrównoległy.
Przykłady konstrukcji:
Alpha Helix: Paznokcie lub paznokcie u rąk mogą być traktowane jako przykład struktury alfa helisy.
Prześcieradło plisowane Beta: Struktura piór jest podobna do struktury prześcieradła plisowanego beta.
Cechy konstrukcji:
Alpha Helix: W strukturze alfa helisy na jeden obrót helisy przypada 3,6 aminokwasów. Wszystkie wiązania peptydowe są trans i planarne, a grupy N-H w wiązaniach peptydowych są skierowane w tym samym kierunku, który jest w przybliżeniu równoległy do osi helisy. Grupy C=O wszystkich wiązań peptydowych skierowane są w przeciwnym kierunku i są równoległe do osi helisy. Grupa C=O każdego wiązania peptydowego jest związana z grupą N-H wiązania peptydowego tworząc wiązanie wodorowe. Wszystkie grupy R- są skierowane na zewnątrz od helisy.
Plisowany arkusz beta: Każde wiązanie peptydowe w plisowanym arkuszu beta jest płaskie i ma konformację trans. Grupy C=O i N-H wiązań peptydowych z sąsiednich łańcuchów znajdują się w tej samej płaszczyźnie i są skierowane ku sobie tworząc między nimi wiązania wodorowe. Wszystkie grupy R w dowolnym łańcuchu mogą alternatywnie występować powyżej i poniżej płaszczyzny arkusza.
Definicje:
Struktura drugorzędna: Jest to kształt białka fałdowanego dzięki wiązaniom wodorowym między jego szkieletowymi grupami amidowymi i karbonylowymi.
