Kluczowa różnica między Km i Vmax polega na tym, że Km mierzy, jak łatwo enzym może zostać nasycony przez substrat, podczas gdy Vmax to maksymalna szybkość, z jaką enzym jest katalizowany, gdy enzym jest nasycony przez substrat.
Km można opisać jako harmonijność podłoża, przy której osiąga się połowę maksymalnej prędkości. Z drugiej strony Vmax można opisać jako szybkość reakcji w stanie, w którym enzym jest w pełni nasycony przez substrat.
Co to jest km?
Km można opisać jako harmonijność podłoża, przy której osiąga się połowę maksymalnej prędkości. Innymi słowy, to stężenie substratu pozwala enzymowi osiągnąć połowę Vmax. Dlatego enzym mający wysoką Km wykazuje niskie powinowactwo do swojego substratu. Wymaga również większej koncentracji podłoża, aby osiągnąć Vmax.
Termin Km w aktywności enzymatycznej jest omawiany w ramach kinetyki Michaelisa-Mentena. Jest to powszechny model kinetyki enzymów. Model ten został nazwany na cześć niemieckiego biochemika Leonora Michaelisa i kanadyjskiej lekarki Maud Menten. Model ten jest wyrażony jako równanie.
v=d[P]/dt=Vmax([S]/Km+[S])
W powyższym równaniu Vmax jest maksymalną szybkością osiąganą przez system, która występuje przy stężeniu nasyconego substratu dla danego stężenia enzymu. Km to stała Michaelisa. Jeżeli jest liczbowo równy stężeniu substratu, to szybkość reakcji wynosi połowę wartości Vmax.
Co więcej, często zakłada się, że reakcje biochemiczne z pojedynczym substratem wykazują kinetykę Michaelisa-Mentena bez obawy o jakiekolwiek podstawowe założenia tego modelu.
Co to jest Vmax?
Vmax można opisać jako szybkość reakcji w stanie, w którym enzym jest w pełni nasycony przez substrat. Ten stan wskazuje, że wszystkie miejsca wiążące są stale ponownie zajęte. Innymi słowy, Vmax jest maksymalną szybkością lub szybkością reakcji, która jest katalizowana enzymatycznie po nasyceniu enzymu jego substratem.
Ważne jest określenie Km i Vmax dla określonej aktywności enzymatycznej, ponieważ znajomość tych wartości pozwala nam przewidzieć metaboliczny los substratu i względną ilość substratu, która przejdzie przez każdą ścieżkę w różnych warunkach. Niższa wartość Vmax wskazuje, że enzym działa w warunkach suboptymalnych.
Jaka jest różnica między km a Vmax?
Terminy Km i Vmax są ważne w kinetyce enzymatycznej. Kluczowa różnica między Km i Vmax polega na tym, że Km mierzy, jak łatwo enzym może zostać nasycony przez substrat, podczas gdy Vmax to maksymalna szybkość, z jaką enzym jest katalizowany, gdy enzym jest nasycony przez substrat.
Poniższa tabela podsumowuje różnicę między km i Vmax.
Podsumowanie – Km vs Vmax
Km to harmonijność podłoża, przy której osiągana jest połowa maksymalnej prędkości. Vmax to szybkość reakcji w stanie, w którym enzym jest w pełni nasycony przez substrat. Kluczowa różnica między Km i Vmax polega na tym, że Km mierzy, jak łatwo enzym może zostać nasycony przez substrat, podczas gdy Vmax to maksymalna szybkość, z jaką enzym jest katalizowany, gdy enzym jest nasycony przez substrat.
