Kluczowa różnica między białkiem adaptorowym a białkiem szkieletowym polega na tym, że białko adaptacyjne jest zwykle małym białkiem, które wiąże się tylko z dwoma białkami biorącymi udział w ścieżce sygnalizacyjnej, podczas gdy białko szkieletowe jest dużym białkiem, które wiąże się z wieloma różnymi zaangażowanymi białkami w ścieżce sygnalizacyjnej.
Ścieżka sygnalizacyjna to proces, w którym sygnał dociera do komórek i wyzwala pewne reakcje lub uporządkowane serie zdarzeń. Powoduje to pewne zmiany w komórce, które są zwykle związane z ekspresją genów lub wychwytem substancji rozpuszczonej. Ostatecznie wszystkie te zmiany pozwalają komórce reagować na sygnał i dostosowywać swój metabolizm do aktualnych warunków środowiskowych. Białko adapterowe i białko rusztowania to dwa rodzaje białek biorących udział w szlaku sygnalizacyjnym.
Co to jest białko adapterowe?
Białko adaptorowe jest małym białkiem, które zazwyczaj wiąże się tylko z dwoma białkami w ścieżce sygnalizacyjnej, aby regulować transdukcję sygnału. Osiągają to dzięki specyficznym domenom, takim jak SH2 i SH3, które rozpoznają określone sekwencje aminokwasowe w docelowym białku. Czasami jest również nazywany białkami adaptorowymi przekazującymi sygnał (STAP). Białko adaptorowe zazwyczaj zawiera kilka domen, w tym domeny homologii Src 2 (SH2) i homologii 3 Src (SH3). Domeny SH2 rozpoznają określone sekwencje aminokwasowe w białkach, które zawierają reszty fosfotyrozyny. Z drugiej strony domeny SH3 rozpoznają sekwencje bogate w prolinę w obrębie określonych białek.
Rysunek 01: Białko adaptera
Białka adaptorowe nie posiadają żadnej wewnętrznej aktywności enzymatycznej. Ich funkcją jest pośredniczenie w określonych interakcjach białko-białko, które kierują tworzeniem kompleksów białkowych. Jednym z najbardziej znanych przykładów białka adaptacyjnego jest GRB2 (białko związane z receptorem czynnika wzrostu 2). Białko to wysyła sygnał dalej w dół szlaku sygnałowego, wiążąc się przez domenę SH2 z innym receptorem EGF (receptorem naskórkowego czynnika wzrostu). Przyciąga następne białko na szlaku (w tym przykładzie białko Sos) poprzez wiązanie przez domeny SH3. MYD88 i SHC1 to dwa kolejne przykłady białek adaptorowych.
Co to jest białko rusztowania?
Białko rusztowania jest dużym białkiem, które oddziałuje z wieloma białkami szlaku sygnałowego w celu regulacji transdukcji sygnału. Po związaniu białko szkieletowe łączy te liczne białka w kompleksy. Najbardziej znanym przykładem białka szkieletowego jest białko MEKK1. Jest to obecne w szlaku MAPK (kinaza białkowa aktywowana mitogenami). Szlak ten odpowiada za ekspresję białek, które wpływają na cykl komórkowy i różnicowanie komórek. W tym celu wysyła sygnał dalej do jądra, aby regulować określone czynniki transkrypcyjne.
Rysunek 02: Białko rusztowania
W takich szlakach białko to reguluje transdukcję sygnału i pomaga zlokalizować składniki szlaku w określonym obszarze, takim jak błona plazmatyczna, cytoplazma, jądro, aparat Golgiego, endosomy i mitochondria. Białko rusztowania pełni następujące cztery funkcje.
- Możliwość łączenia komponentów sygnalizacyjnych.
- Lokalizuje komponenty sygnalizacyjne w określonych obszarach komórki,
- Reguluje transdukcję sygnału poprzez koordynację dodatnich i ujemnych sygnałów sprzężenia zwrotnego.
- Izoluje prawidłowe białka sygnalizacyjne od białek konkurujących.
Jakie są adaptery podobieństwa i białko rusztowania?
- Białko adaptera i rusztowania to dwa rodzaje białek.
- Uczestniczą w ścieżkach sygnalizacyjnych.
- Oboje tworzą kompleksy z innymi białkami sygnalizacyjnymi.
- Funkcje obu tych białek są bardzo ważne dla cyklu komórkowego, różnicowania komórek i metabolizmu.
Jaka jest różnica między adapterem a białkiem rusztowania?
Białko adaptorowe jest zwykle małym białkiem, które wiąże się tylko z dwoma białkami biorącymi udział w ścieżce sygnalizacyjnej. Z drugiej strony białko rusztowania jest dużym białkiem, które wiąże się z wieloma różnymi białkami zaangażowanymi w szlak sygnałowy. Jest to więc kluczowa różnica między białkiem adaptorowym a białkiem szkieletowym. Ponadto białko adaptorowe tworzy krótkotrwałe kompleksy z innymi białkami sygnalizacyjnymi. W przeciwieństwie do tego białko szkieletowe tworzy stabilne kompleksy z innymi białkami sygnalizacyjnymi. Jest to zatem kolejna istotna różnica między białkiem adaptorowym a rusztowaniem.
Poniższa infografika pokazuje więcej różnic między białkiem adaptera i rusztowania w formie tabelarycznej.
Podsumowanie – Adapter kontra białko rusztowania
Ścieżka sygnalizacyjna to seria reakcji chemicznych, w których grupa cząsteczek w komórce współpracuje ze sobą, aby kontrolować funkcję komórki. Komórka otrzymuje sygnały od cząsteczek, takich jak czynniki wzrostu, gdy wiążą się z receptorami komórkowymi. Gdy pierwsza cząsteczka na szlaku otrzyma sygnał, aktywuje kolejną cząsteczkę. Proces ten powtarza się w całej ścieżce sygnalizacyjnej. Białka adapterowe i szkieletowe biorą udział w szlaku sygnałowym. Białko adaptorowe zazwyczaj wiąże się tylko z dwoma białkami biorącymi udział w szlaku sygnałowym. Z drugiej strony białko szkieletowe wiąże się z wieloma różnymi białkami zaangażowanymi w szlak sygnalizacyjny i regulujący transdukcję sygnału. Tak więc jest to podsumowanie różnicy między białkiem adaptorowym a białkiem szkieletowym.
