Kluczowa różnica – IGA vs IGG
Immunoglobuliny są określane jako specjalny rodzaj białek globularnych o złożonej strukturze. Są one wytwarzane przez żywy układ jako wtórna swoista odpowiedź immunologiczna po kontakcie z antygenem obcej cząstki lub organizmu. Immunoglobuliny są również znane jako przeciwciała, które są specyficznymi białkami wytwarzanymi w odpowiedzi na antygen. Pięć głównych klas przeciwciał to: Immunoglobulina (Ig) A, G, M, E, D. Immunoglobulina A (IgA/IGG) to immunoglobulina wydzielnicza obecna na powierzchni błony śluzowej, składająca się z łańcucha J i polipeptydu wydzielniczego, który uczestniczy w funkcji wydzielniczej. Immunoglobulina G (IgG/IGG) jest głównie zaangażowana w działanie przeciwko obcym patogenom, w tym bakteriom i wirusom. Kluczową różnicą między IGA i IGG jest obecność i brak polipeptydu sekrecyjnego. IGA ma polipeptyd wydzielniczy ułatwiający sekrecję przez powierzchnie śluzówki, podczas gdy IGG nie pełni funkcji wydzielniczej, zatem łańcuch J jest nieobecny.
Co to jest IGA?
IGA to rodzaj immunoglobuliny, która pełni funkcję wydzielniczą. Dlatego IGA można znaleźć głównie w wydzielinach, w tym w ślinie i mleku matki. Około 50% składu białkowego siary to IGA. Jest również wydzielany przez warstwy śluzówki przewodu pokarmowego i dróg oddechowych. Zapewnia to mechanizm ochronny przed przedostawaniem się patogenów do jelit lub dróg oddechowych.
Rysunek 01: Struktura IGA
Istnieją dwie główne podklasy IGA; IGA 1 i IGA2. IGA1 ma dłuższy region zawiasowy i ma w swojej strukturze dodatkowy zduplikowany zestaw aminokwasów. Ten wydłużony region zawiasowy zwiększa wrażliwość IGA1 na proteazy bakteryjne. Dlatego występuje głównie w serum. IGA2 składa się z krótszego regionu zawiasowego i nie ma struktury zduplikowanej aminokwasu. Dlatego nie ma zwiększonej wrażliwości na proteazę. IGA2 występuje głównie w błonach śluzowych.
IGA tworzy strukturę dimeru, która jest charakterystyczna dla tego typu immunoglobulin. Monomery połączone są strukturą znaną jako łańcuch J. Łańcuch J jest połączony ze strukturą dimeru wiązaniami disiarczkowymi. Polipeptyd jest związany ze strukturą dimeru, która działa jako składnik polipeptydu sekrecyjnego IGA. Główną funkcją IGA jest ochrona warstw śluzówki przed zewnętrznymi toksynami i chemikaliami, takimi jak toksyny bakteryjne i wirusowe. IGA uczestniczy w neutralizującej reakcji neutralizującej produkty toksyczne.
Co to jest IGG?
IGG to najczęstszy rodzaj immunoglobuliny obecny w systemie. Jest to również główna forma krążącej w organizmie immunoglobuliny. IGG jest jedyną formą immunoglobuliny, która może przejść przez łożysko i dotrzeć do płodu. IGG składa się z czterech łańcuchów polipeptydowych; 2 łańcuchy ciężkie i 2 łańcuchy lekkie, które są połączone ze sobą wiązaniami dwusiarczkowymi między łańcuchami. Każdy łańcuch ciężki składa się z N-końcowej domeny zmiennej (VH) i trzech domen stałych (CH1, CH2, CH3), z dodatkowym „regionem zawiasowym” między CH1 i CH2. Każdy łańcuch lekki składa się z N-końcowej domeny zmiennej (VL) i domeny stałej (CL). Łańcuch lekki jest związany z domenami VH i CH1, tworząc ramię Fab („Fab” =wiązanie antygenu fragmentu), a regiony V oddziałują, tworząc region wiążący antygen. Ponadto IGG zawiera również wysoce konserwowany region, który składa się z glikozylowanego aminokwasu w pozycji 297.
Rysunek 02: Ogólna struktura IGG
IGG ma cztery główne podklasy, a mianowicie IgG1, IGG2, IGG3 i IGG4. IGG1 jest najliczniejszą podklasą. Jest to natychmiastowa odpowiedź przeciwciał wytwarzana w organizmie po infekcji przez czynnik bakteryjny lub wirusowy. IGG2 są produkowane głównie w odpowiedzi na bakteryjne antygeny otoczkowe. Te przeciwciała reagują na antygeny oparte na węglowodanach. Może również działać przeciwko wirusom, które posiadają antygeny na bazie węglowodanów. IGG3 jest przeciwciałem prozapalnym, które jest na ogół wytwarzane w odpowiedzi na infekcję wirusową. IGG3 jest głównym przeciwciałem wytwarzanym w odpowiedzi na antygeny grup krwi. Przeciwciała IGG4 są produkowane w odpowiedzi na długotrwałe infekcje.
Jakie są podobieństwa między IGA a IGG?
- Oba są wytwarzane w wyniku wtórnej odpowiedzi immunologicznej.
- Oba są produkowane w odpowiedzi na antygeny lub markery antygenowe wytwarzane w
- Oba są bardzo specyficzne.
- Oba składają się z czterech łańcuchów polipeptydowych; 2 łańcuchy ciężkie i 2 łańcuchy lekkie.
- Oboje uczestniczą w walce z patogenami bakteryjnymi i wirusowymi.
Jaka jest różnica między IGA a IGG?
IGA kontra IGG |
|
| IGA jest przeciwciałem obecnym w wydzielinach i błonach śluzowych i działa przeciwko patogenom bakteryjnym i wirusowym. | IGG to przeciwciało wytwarzane jako wtórny mechanizm odpornościowy zaangażowany w walkę z chorobotwórczymi szczepami wirusów i bakterii. |
| Dystrybucja | |
| IGA znajduje się w błonach śluzowych i wydzielinach ciała, takich jak ślina i mleko matki. | IGG występuje we wszystkich tkankach wewnątrz i na zewnątrz naczyń. |
| Skład ciężkiego łańcucha | |
| IGA ma ciężki łańcuch Alpha. | IGG ma ciężki łańcuch Gamma. |
| Stężenie w serum | |
| W surowicy stężenie IGA wynosi 0,6 – 3 mg/ml. | W surowicy stężenie IGG wynosi 6 – 13 mg/ml. |
| J Łańcuch | |
| Obecny w IGA. | Nieobecny w IGG. |
| Polipeptyd sekretny | |
| Obecny w IGA. | Nieobecny w IGG. |
| Możliwość przekroczenia łożyska | |
| IGA nie może przejść przez łożysko. | IGG może przejść przez łożysko. |
Podsumowanie – IGA kontra IGG
Zarówno IGA, jak i IGG są wytwarzane w organizmie jako wtórna odpowiedź immunologiczna. Są to specyficzne przeciwciała, które działają poprzez wiązanie się z określonym antygenem. Główna różnica między tymi dwoma immunoglobulinami opiera się na funkcji sekrecji. IGA występuje w płynach wydzielniczych oraz w błonach śluzowych, podczas gdy IGG jest najliczniejszą immunoglobuliną w surowicy. Oba mają zdolność do walki z patogenami drobnoustrojowymi. To jest różnica między IGA a IGG.
Pobierz wersję PDF IGA kontra IGG
Możesz pobrać wersję PDF tego artykułu i używać jej do celów offline zgodnie z notatką cytowania. Proszę pobrać wersję PDF tutaj Różnica między IGA a IGG
