Kluczową różnicą między IgG IgM IgA IgE a IgD jest rodzaj łańcucha ciężkiego w każdym przeciwciele. Podczas gdy IgG ma łańcuch ciężki typu γ, IgM ma łańcuch ciężki typu μ. W przeciwieństwie do tego, IgA ma typ łańcucha ciężkiego α, IgE ma typ łańcucha ciężkiego ε, a IgD ma typ łańcucha ciężkiego δ.
Wytwarzanie przeciwciał odbywa się w odpowiedzi na antygen jako część aktywacji adaptacyjnych mechanizmów odpornościowych u zwierząt wyższego poziomu. Interakcja przeciwciało-antygen aktywuje reakcje, takie jak aglutynacja, neutralizacja, opsonizacja, aktywacja dopełniacza i aktywacja komórek B, które biorą udział w ułatwianiu mechanizmu odpowiedzi immunologicznej przeciwko obcemu organizmowi. Przeciwciała różnią się pod względem aspektów strukturalnych i funkcjonalnych.
Co to jest IgG?
Immunoglobulina G lub IgG to najczęstsza klasa immunoglobulin, która jest obecna w dużych ilościach w płynach tkankowych i krwi. Ma stężenie w surowicy powyżej 75%. Masa cząsteczkowa IgG wynosi 150 000 D. IgG jest monomerem, a ciężkie łańcuchy IgG należą do typu γ.
Rysunek 01: Struktury 2D i 3D IgG
Istnieją dwa miejsca wiązania antygenu. Podklasy IgG obejmują IgG1, IgG2, IgG3 i IgG4. IgG to jedyny rodzaj immunoglobuliny, który może przenikać przez łożysko. IgG bierze udział w indukowaniu ochrony immunologicznej od niemowlęctwa, ponieważ IgG jest również przekazywane z matki na dziecko podczas laktacji. Kluczową funkcją IgG jest udział w opsonizacji i neutralizacji reakcji immunologicznych. Bierze również udział w aktywacji reakcji wtórnych podczas reakcji immunologicznych.
Co to jest IgM?
Immunoglobulina M lub IgM ma unikalną strukturę pentameru i dlatego jest największym rodzajem przeciwciała. Mając masę cząsteczkową około 900 000 D, stanowi prawie 10% całkowitego przeciwciała w surowicy. Unikalna struktura pentameru ułatwia 10 miejsc wiązania antygenu. Ciężkie łańcuchy IgM składają się z typu μ. Posiada również charakterystyczne wiązanie dwusiarczkowe łączące każdy monomer.
Rysunek 02: Aktywacja IgM w zakażeniach bakteryjnych
Główną funkcją IgM jest aktywacja pierwotnej odpowiedzi immunologicznej. Jest również dobrym aktywatorem układu dopełniacza i bierze udział w aglutynacji. Dlatego IgM odgrywa ważną rolę w zakażeniach bakteryjnych.
Co to jest IgA?
Immunoglobulina A lub IgA to dimeryczne przeciwciało, które zawiera specjalny element zwany elementem wydzielniczym. Ze względu na układ strukturalny masa cząsteczkowa jest większa niż w przypadku klas przeciwciał, które mają struktury monomeryczne. Ma 385 000,00 D. Posiada 4 miejsca wiążące antygen z łańcuchami ciężkimi złożonymi z typu α. Ma dwie podklasy: IgA1 i IgA2.
Rysunek 03: Struktura 3D IgA
Ze względu na jego zdolność do działania jako element wydzielniczy, ten typ przeciwciał znajduje się głównie w wydzielinach organizmu, takich jak łzy, ślina, wydzielina oddechowa i jelitowa oraz wydzielina śluzówki. Ponadto występuje również w siarze. Około 15% całkowitej ilości przeciwciał w surowicy odpowiada za klasę przeciwciał IgA. IgA nie bierze udziału w aktywacji układu dopełniacza; jednak jego główną funkcją jest ekspresja w tkance, zapobiegając kolonizacji obcych organizmów, takich jak bakterie.
Co to jest IgE?
Immunoglobulina E lub IgE to typ immunoglobuliny, który najrzadziej występuje w surowicy. Stanowi mniej niż 0,01% całkowitej ilości immunoglobulin w surowicy. Jego struktura jest monomeryczna, a łańcuch ciężki składa się z typu ε. Co więcej, jego masa cząsteczkowa wynosi około 200 000 D. IgE ma dwa miejsca wiązania antygenu podobne do IgG.
Rysunek 04: Różne potwierdzenia IgE
Główną funkcją IgE jest aktywacja reakcji alergicznych w odpowiedzi na stany takie jak astma i katar sienny. W szerszym aspekcie aktywację IgE obserwuje się podczas reakcji nadwrażliwości typu I. W odpowiedzi na interakcję przeciwciało-antygen promowane jest wydzielanie histaminy. Nie ma zdolności do aktywacji układu dopełniacza. Odgrywa również rolę w obronie przed infekcjami pasożytniczymi.
Co to jest IgD?
Immunoglobulina D lub IgD jest również monomeryczną immunoglobuliną, która ma tylko 2 miejsca wiązania antygenu. Ma najniższą masę cząsteczkową, około 185 000 D. IgD stanowi około <0,5% całkowitego stężenia przeciwciał w surowicy. Ciężki łańcuch składa się z typu δ. Rola IgD nie jest wysoce specyficzna, ale biorą one głównie udział w aktywacji komórek B podczas adaptacyjnej odpowiedzi immunologicznej. Nie aktywują układu dopełniacza. Nie są w stanie przejść przez łożysko.
Jakie są podobieństwa między IgG IgM IgA IgE i IgD?
- Wszystkie składają się z łańcuchów ciężkich i lekkich.
- Są glikoproteinami.
- Ponadto, wszystkie typy przeciwciał mogą ułatwić wiązanie przeciwciało-antygen.
- Dodatkowo wiązanie przeciwciało-antygen jest ułatwione dzięki obecności miejsc wiązania antygenu we wszystkich przeciwciałach.
- Są obecne w serum.
- Wszyscy biorą udział w aktywacji adaptacyjnych odpowiedzi immunologicznych.
- Wszystkie przeciwciała można wykryć przy użyciu technik immunologicznych, takich jak test radioimmunologiczny (RIA) lub test immunoenzymatyczny (ELISA).
- Odgrywają ważną rolę w diagnostyce i patologii.
Jaka jest różnica między IgG IgM IgA IgE a IgD?
Kluczową różnicą między IgG IgM IgA IgE a IgD jest typ łańcucha ciężkiego, który posiada każdy typ przeciwciała. IgG ma łańcuch ciężki typu γ; IgM ma typ μ łańcucha ciężkiego; IgA ma łańcuch ciężki typu α; IgE ma typ ε łańcucha ciężkiego, a IgD ma typ δ łańcucha ciężkiego. Ponadto ich układy strukturalne również się różnią, co skutkuje różnymi masami cząsteczkowymi dla każdego typu przeciwciała. Ponadto różni się również sposób, w jaki działa każde przeciwciało. Chociaż IgG i IgM mogą aktywować układ dopełniacza, inne typy przeciwciał nie są do tego zdolne. Co więcej, tylko IgG mogą przenikać przez łożysko.
Poniższa infografika przedstawia różnice między IgG IgM IgA IgE i IgD w formie tabelarycznej do porównania.
Podsumowanie – IgG vs IgM vs IgA vs IgE vs IgD
Przeciwciała pochodzą z komórek B i odgrywają ważną rolę w odporności adaptacyjnej. Istnieje pięć głównych klas przeciwciał, które różnią się przede wszystkim rodzajem posiadanego łańcucha ciężkiego. IgG IgM IgA IgE i IgD mają odpowiednio typy łańcuchów ciężkich γ, μ, α, ε i δ. Ponadto różnią się również strukturą, ponieważ IgG, IgE i IgD osiągają struktury monomeryczne, IgM osiągają strukturę pentameryczną, a IgA osiągają strukturę dimeryczną. Sposób, w jaki aktywują odpowiedzi immunologiczne, różni się również w zależności od różnych klas przeciwciał. IgG i IgM są zdolne do aktywacji układu dopełniacza, ale inne typy nie. Oto podsumowanie różnicy między IgG IgM IgA IgE i IgD.
