Kluczowa różnica między metaloenzymami a enzymami aktywowanymi metalami polega na tym, że metaloenzymy mają mocno związany jon metalu jako kofaktor, podczas gdy jony metali w enzymach aktywowanych metalami nie są mocno związane.
Aktywność niektórych enzymów zależy od jonów metali, ponieważ te jony metali działają jak kofaktory. Enzymy te dzielą się na dwie główne kategorie, takie jak metaloenzymy i enzymy aktywowane metalami. Dlatego enzymy te różnią się od siebie obecnością lub brakiem ściśle związanych jonów metali. Omówmy więcej szczegółów na temat tych enzymów.
Co to są metaloenzymy?
Metalloenzymy to enzymy zawierające ściśle związany jon metalu. Ten jon metalu tworzy koordynujące wiązania kowalencyjne z aminokwasami enzymu lub z grupą protetyczną. Ponadto działa jako koenzym i przekazuje aktywność enzymu. Rozważając lokalizację jonu metalu w enzymie, zwykle występuje on w określonym regionie na powierzchni enzymu. Dlatego jon nie zaburza wiązania substratu z miejscem aktywnym. Czasami enzymy do swojej aktywności wymagają więcej niż jednego jonu metalu. W rzadkich przypadkach wymagają również dwóch różnych jonów metali. Najpowszechniejszymi metalami, które w tym uczestniczą to Fe, Zn, Cu i Mn. Metaloenzymy zawierające centra metali inne niż żelazo (centra niehemowe) są szeroko rozpowszechnione w przyrodzie.
Rysunek 01: Działanie enzymatyczne
Przykłady metaloenzymów:
- Amylaza, termolizyna są związane z Ca2+ jony
- Dioldehydraza, dehydrataza glicerolowa są związane z Co2+
- Oksydaza cytochromu c, b-hydroksylaza dopaminowa zawiera Cu2+
- Katalaza, nitraza, peroksydaza, dehydrogenaza bursztynianowa zawierają Fe2+
- Arginaza, liaza histydyno-amonowa, karboksylaza pirogronianowa zawiera Mn2+
Co to są enzymy aktywowane metalami?
Enzymy aktywowane metalem to enzymy, które mają zwiększoną aktywność ze względu na obecność jonów metali. W większości przypadków te jony metali są jednowartościowe lub dwuwartościowe. Jednak te jony nie są ściśle związane z enzymem, jak w metaloenzymach. Metal może aktywować substrat, a więc bezpośrednio angażować się w aktywność enzymu. Enzymy te wymagają nadmiaru jonów metali. Np. około 2-10 razy wyższe niż stężenie enzymu. Dzieje się tak, ponieważ nie mogą trwale związać się z jonem metalu. Enzymy te tracą jednak swoją aktywność podczas oczyszczania.
Przykłady metaaktywowanych enzymów:
- Kinaza pirogronianowa wymaga K+
- Fosfotransferazy wymagają Mg2+ lub Mn2+
Jaka jest różnica między metaloenzymami a enzymami aktywowanymi metalami?
Metaloenzymy to enzymy zawierające ściśle związany jon metalu. Jako unikalną cechę mają mocno związany jon metalu jako kofaktor. Co więcej, enzymy te do swojej aktywności wymagają jednego lub dwóch jonów metali związanych z określonym obszarem powierzchni enzymu. Enzymy aktywowane metalami to enzymy, które mają zwiększoną aktywność ze względu na obecność jonów metali, które nie są mocno związane. Jest to kluczowa różnica między metaloenzymami a enzymami aktywowanymi metalami. Oznacza to, że w przeciwieństwie do metaloenzymów, enzymy aktywowane metalem nie mają mocno związanego jonu metalu jako kofaktora. Ponadto enzymy te wymagają wysokiego stężenia otaczających je jonów metali.
Podsumowanie – Metaloenzymy kontra enzymy aktywowane metalami
Enzym, którego aktywność zależy od obecności jonów metali, jest dwojakiego rodzaju; są to metaloenzymy i enzymy aktywowane metalami. Różnica między metaloenzymami a enzymami aktywowanymi metalami polega na tym, że metaloenzymy mają mocno związany jon metalu jako kofaktor, podczas gdy jony metali w enzymach aktywowanych metalem nie są mocno związane.
