Kluczowa różnica między chaperonami a chaperoninami polega na tym, że chaperony pełnią szeroki zakres funkcji, w tym fałdowanie i degradację białka, pomoc w składaniu białek itp., podczas gdy kluczową funkcją chaperonin jest pomoc w fałdowaniu dużych cząsteczek białka.
Chaperony molekularne lub chaperony to cząsteczki białka, które pomagają w procesie składania białek w złożone struktury. Dlatego chaperoniny są rodzajem chaperonu, który obejmuje białka szoku cieplnego. Spośród wszystkich rodzajów białek opiekuńczych, chaperoniny są najczęściej badanymi białkami ze względu na ważną rolę, jaką odgrywają podczas prawidłowego fałdowania białek. Dlatego działanie opiekuńczych i opiekuńczych zapobiega nieodwracalnej agregacji białek, a tym samym umożliwia ich funkcjonalność. Chaperony i chaperoniny różnią się nieznacznie w zależności od funkcjonalności tych dwóch cząsteczek.
Czym są opiekunowie?
Opiekunowie to białka, które pomagają w składaniu białek, fałdowaniu białek oraz w procesie degradacji białek. Stąd istnieje wiele klas opiekuńczych molekularnych. Chaperony, które wiążą się z hydrofobowymi powierzchniami białek, ułatwiają fałdowanie i zapobiegają nieodwracalnej agregacji białek. Co więcej, chaperony można podzielić na różne klasy w zależności od rozmiaru i przedziału komórkowego. Chaperoniny są jedną z najważniejszych klas białek opiekuńczych, które są białkami szoku cieplnego.
Rysunek 01: Akcja opiekuna
Ponadto chaperony są niezbędne w procesie degradacji białek. Kiedy białka ulegają nieprawidłowemu fałdowaniu, białka opiekuńcze biorą udział w procesie ubikwitynacji prowadzącej do zniszczenia białka.
Czym są opiekunowie?
Chaperonin to klasa białek opiekuńczych, które są szczególnie zaangażowane w fałdowanie dużych białek. Mają specyficzną strukturę. Chaperoniny składały się z dwupierścieniowej struktury, która może być homo-dimeryczna lub hetero-dimeryczna. Te dwie struktury pierścieniowe tworzą dwie centralne wnęki. Każda podjednostka ma domenę, która może wiązać się z hydrofobową powierzchnią białka. Gdy nastąpi wiązanie, białka opiekuńcze wprowadzają zmianę konformacyjną w białku. Pozwala to na prawidłowe fałdowanie białka.
Rysunek 02: Opiekunowie
Istnieją dwie główne kategorie opiekuńczy, mianowicie opiekuńcze grupy I i opiekuńcze grupy II. Chaperoniny grupy I są prokariotyczne i obejmują głównie bakteryjne białka szoku cieplnego, takie jak Hsp60 i prokariotyczne GroEL. Chaperoniny grupy II obejmują chaperoniny archaickie i eukariotyczne. Niektóre z opiekuńczych grupy II to polipeptydy związane z kompleksem T i GroES.
Jakie są podobieństwa między opiekunami a opiekunami?
- Opiekunowie i Chaperoniny to białka.
- Głównie biorą udział w fałdowaniu białek.
- Oba wiążą się z hydrofobowymi regionami białka.
- Mogą być syntetyzowane in vitro i mogą być wykorzystywane w wielu badaniach związanych z nieprawidłowym fałdowaniem białek.
Jaka jest różnica między opiekunami a opiekunami?
Opiekunowie to białka, które biorą udział w fałdowaniu, degradacji i składaniu białek. Tak więc istnieje kilka podklas opiekuńczych opartych na mechanizmie działania. Niektóre angażują się w fałdowanie białek, a inne w rozpuszczanie zagregowanych białek. Z drugiej strony, chaperoniny są rodzajem chaperonów, które w szczególności angażują się w fałdowanie dużych białek. To jest kluczowa różnica między chaperonami a chaperoninami. Ponadto istnieją dwie grupy opiekuńczych; chaperoniny grupy I i chaperoniny grupy II.
Poniższa infografika przedstawia różnicę między chaperonami a chaperoninami w formie tabelarycznej.
Podsumowanie – Opiekunowie kontra Opiekunowie
Opiekunowie to szeroka klasa biomolekuł, czyli białek. Pomagają w fałdowaniu, degradacji i składaniu białek. Chaperoniny to klasa białek opiekuńczych, które działają specyficznie w fałdowaniu dużych białek. Dlatego kluczowa różnica między chaperonami a chaperoninami opiera się na funkcji tych dwóch białek. Różnią się również strukturą. Chaperony różnią się budową, podczas gdy chaperony mają specyficzną strukturę z dwoma pierścieniami.
