Kluczowa różnica – holoenzym a apoenzym
Enzymy to biologiczne katalizatory, które zwiększają szybkość reakcji chemicznych w organizmie. Są to białka złożone z sekwencji aminokwasowych. Enzymy biorą udział w reakcjach chemicznych bez zużywania się. Są specyficzne dla podłoży i reakcji chemicznych. Funkcja enzymu jest wspierana przez różne małe cząsteczki niebiałkowe. Są znane jako kofaktory. Wspomagają enzymy w ich katalitycznym działaniu. Tymi kofaktorami mogą być jony metali lub koenzymy; mogą być również cząsteczkami nieorganicznymi lub organicznymi. Wiele enzymów wymaga kofaktora, aby stać się aktywnym i zainicjować funkcję katalityczną. Na podstawie wiązania z kofaktorem enzymy mają dwie formy zwane apoenzymem i holoenzymem. Kluczowa różnica między holoenzymem a apoenzymem polega na tym, że apoenzym jest składnikiem białkowym enzymu, który jest nieaktywny i nie jest związany z kofaktorem, podczas gdy holoenzym jest składnikiem białkowym enzymu i związanym kofaktorem, który tworzy aktywną formę enzymu.
Co to jest holoenzym?
Enzymy to białka, które katalizują reakcje biochemiczne w komórkach. Większość enzymów wymaga małej cząsteczki niebiałkowej, aby zainicjować funkcje katalityczne. Te cząsteczki są znane jako kofaktory. Kofaktory to głównie cząsteczki nieorganiczne lub organiczne. Kofaktory są podzielone na dwa główne typy: jony metali i koenzymy. Wiązanie kofaktora jest niezbędne do aktywacji enzymu i zainicjowania reakcji chemicznej. Kiedy składnik białkowy enzymu jest związany z kofaktorem, cała cząsteczka jest znana jako holoenzym. Holoenzym jest katalitycznie aktywny. Dzięki temu aktywnie wiąże się z substratami i zwiększa szybkość reakcji. Koenzymy luźno wiążą się z enzymami, podczas gdy grupy prostetyczne wiążą się ściśle z apoenzymami. Niektóre kofaktory wiążą się z miejscem aktywnym enzymu. Po związaniu zmienia konformację enzymu i wzmacnia wiązanie substratów z miejscem aktywnym enzymu.
Polimeraza DNA i polimeraza RNA to dwa holoenzymy. Polimeraza DNA wymaga, aby jony magnezu stały się aktywne i zainicjowały polimeryzację DNA. Polimeraza RNA potrzebuje czynnika sigma do swojej funkcji katalitycznej.
Co to jest apoenzym?
Apoenzym to enzym przed związaniem się z kofaktorem. Innymi słowy, apoenzym to białkowa część enzymu pozbawiona kofaktora. Apoenzym jest katalitycznie nieaktywny i niekompletny. Tworzy aktywny układ enzymatyczny po połączeniu z koenzymem i określa specyficzność tego układu dla substratu. Istnieje wiele kofaktorów, które wiążą się z apoenzymami, tworząc holoenzymy. Powszechnymi koenzymami są NAD+, FAD, koenzym A, witaminy z grupy B i witamina C. Powszechnymi jonami metali, które wiążą się z apoenzymami są żelazo, miedź, wapń, cynk, magnez itp. Kofaktory wiążą się ściśle lub luźno z apoenzymem, przekształcając apoenzym w holoenzym. Po usunięciu kofaktora z holoenzymu jest on ponownie przekształcany w apoenzym, który jest nieaktywny i niekompletny.
Obecność kofaktora w miejscu aktywnym apoenzymu jest niezbędna, ponieważ zapewnia on grupy lub miejsca, których białkowa część enzymu nie posiada do katalizowania reakcji.
Rysunek 01: Apoenzym i holoenzym
Jaka jest różnica między holoenzymem a apoenzymem?
Holoenzym kontra apoenzym |
|
| Holoenzym to aktywny enzym składający się z apoenzymu związanego z jego kofaktorem. | Apoenzym jest składnikiem białkowym, który nie posiada swojego kofaktora. |
| Kofaktor | |
| Holoenzym jest związany ze swoim kofaktorem. | Apoenzym to składnik enzymatyczny bez kofaktora. |
| Aktywność | |
| Holoenzym jest katalitycznie aktywny. | Apoenzym jest katalitycznie nieaktywny. |
| Kompletność | |
| Holoenzym jest gotowy i może zainicjować reakcję. | Apoenzym jest niekompletny i nie może zainicjować reakcji. |
| Przykłady | |
| Polimeraza DNA, polimeraza RNA to przykłady holoenzymu. | Transkarbamoylaza asparaginianowa jest przykładem apoenzymu. |
Podsumowanie – Holoenzym kontra apoenzym
Enzymy to biologiczne katalizatory komórek. Obniżają energię potrzebną do zajścia reakcji. Enzymy zwiększają szybkość reakcji, aktywnie wywołując przemianę substratu w produkty. W szczególności katalizują reakcje bez wchodzenia w reakcje. Enzymy składają się z cząsteczek białka. Część białkowa enzymu jest znana jako apoenzym. Apoenzym wymaga wiązania się z niebiałkowymi małymi cząsteczkami zwanymi kofaktorami, aby stać się aktywnym. Kiedy apoenzym wiąże się z kofaktorem, kompleks ten nazywa się holoenzymem. Holoenzym jest katalitycznie aktywny, inicjując reakcję chemiczną. Substrat wiąże się z holoenzymem, a nie z apoenzymem. To jest różnica między holoenzymem a apoenzymem.
Pobierz wersję PDF Holoenzymu kontra apoenzym
Możesz pobrać wersję PDF tego artykułu i używać jej do celów offline, zgodnie z notatkami dotyczącymi cytowań. Proszę pobrać wersję PDF tutaj Różnica między holoenzymem a apoenzymem.
