Kinaza kontra fosfataza
Różnica między kinazą a fosfatazą wynika z faktu, że te dwa enzymy wspierają dwa przeciwstawne procesy. Kinaza i fosfataza to dwa ważne enzymy, które zajmują się fosforanami występującymi w układach biologicznych. Enzymy to trójwymiarowe kuliste białka, które działają jak biologiczne katalizatory wielu reakcji biochemicznych w komórkach. Ze względu na tę zdolność przybycie enzymów uznano za jedno z najważniejszych wydarzeń w ewolucji życia. Enzymy zwiększają szybkość reakcji biochemicznych poprzez stresowanie określonych wiązań chemicznych. Kinaza i fosfataza to dwa podstawowe enzymy zaangażowane w fosforylację białek. Fosforylacja białek ułatwia kluczowe funkcje białek, w tym metabolizm komórkowy, różnicowanie komórek, transdukcję sygnału podczas wzrostu, transkrypcję, odpowiedź immunologiczną itp. Fosforylacja białek obejmuje zmiany konformacyjne cząsteczek białka poprzez dodanie grupy fosforanowej z cząsteczek ATP, podczas gdy defosforylacja polega na usunięciu grup fosforanowych z białka. Procesy fosforylacji i defosforylacji są katalizowane odpowiednio przez enzymy kinazy i fosfatazy. W tym artykule omówimy różnicę między kinazą a fosfatazą, podkreślając ważne fakty dotyczące kinazy i fosfatazy.
Co to jest kinaza?
Kinazy to grupa enzymów, które katalizują reakcje fosforylacji poprzez dodanie grup fosforanowych z ATP do cząsteczek białka. Reakcja fosforylacji jest jednokierunkowa ze względu na masowe uwalnianie energii z rozpadem wiązania fosforanowo-fosforanowego w ATP w celu wytworzenia ADP. Istnieje wiele różnych rodzajów kinaz białkowych, a każda kinaza odpowiada za fosforylację określonego białka lub zestawu białek. Jednak biorąc pod uwagę ogólną strukturę aminokwasów, kinazy mogą dodawać grupy fosforanowe do trzech rodzajów aminokwasów, które składają się z grupy OH jako części ich grupy R. Te trzy aminokwasy to seryna, treonina i tyrozyna. Kinazy białkowe są klasyfikowane na podstawie tych trzech substratów aminokwasowych. Klasa kinaz serynowo-treoninowych najbardziej przypomina białka cytoplazmatyczne. Podczas procesu fosforylacji kinaza może wzmocnić lub zmniejszyć aktywność białka. Jednak aktywność zależy od miejsca fosforylacji i struktury fosforylowanego białka.
Podstawowa reakcja fosforylacji
Co to jest fosfataza?
Odwrotna reakcja fosforylacji, defosforylacja jest katalizowana przez enzymy fosfatazy. Podczas defosforylacji fosfataza usuwa grupy fosforanowe z cząsteczek białka. Stąd białko aktywowane przez kinazę może być dezaktywowane przez fosfatazę. Jednak reakcja defosforylacji nie jest odwracalna. W komórkach występuje wiele różnych fosfataz. Niektóre fosfatazy są wysoce specyficzne i defosforylują jedno lub kilka białek, podczas gdy inne usuwają fosforany z szerokiego zakresu białek. Fosforany są hydrolazami, ponieważ wykorzystują cząsteczkę wody do defosforylacji. W oparciu o specyficzność substratową, fosfatazy można podzielić na pięć klas, a mianowicie; fosfatazy specyficzne dla tyrozyny, fosfatazy specyficzne dla seryn/treoniny, fosfatazy o podwójnej specyficzności, fosfatazy histydynowe i fosfatazy lipidowe.
Mechanizm defosforylacji tyrozyny przez CDP
Jaka jest różnica między kinazą a fosfatazą?
• Kinazy katalizują fosforylację białek poprzez dodanie grup fosforanowych z cząsteczek ATP. Enzymy fosfatazy katalizują reakcje defosforylacji poprzez usuwanie grup fosforanowych z białek.
• Kinaza wykorzystuje ATP do pozyskiwania grup fosforanowych, podczas gdy fosfataza wykorzystuje cząsteczki wody do usuwania grup fosforanowych.
• Białka aktywowane przez kinazę mogą być dezaktywowane przez fosfatazę.
