Kluczowa różnica między dodatnim a ujemnym allosteryzmem polega na tym, że dodatni allosteryzm w białkach wykazuje wysokie powinowactwo do ligandów, podczas gdy ujemny allosteryzm w białkach wykazuje niskie powinowactwo do ligandów.
Allosteryzm lub zachowanie allosteryczne to zjawisko, w którym aktywność białka może być zmieniona w zależności od wiązania niektórych cząsteczek w miejscu innym niż miejsce aktywne białka (szczególnie w enzymach). Dodatni allosteryzm wskazuje, że wiązanie cząsteczki efektorowej z enzymem powoduje zmianę konfiguracji enzymu w formę aktywną. W przeciwieństwie do tego negatywny allosteiryzm wskazuje, że wiązanie cząsteczki efektorowej powoduje zmianę konfiguracji enzymu z formy aktywnej na formę nieaktywną.
Co to jest pozytywny allosteryzm?
Dodatni allosteryzm to zmiana konfiguracji białka (głównie enzymu) z formy nieaktywnej do formy aktywnej po związaniu cząsteczki efektorowej. Cząsteczka efektorowa wiąże się z miejscem innym niż miejsce aktywne enzymu; nazywa się to miejscem allosterycznym. Ten proces jest również znany jako aktywacja allosteryczna.
Częstym przykładem takiego wiązania cząsteczki efektorowej jest wiązanie cząsteczki tlenu z cząsteczką hemoglobiny, które aktywuje cząsteczkę hemoglobiny, aby skutecznie transportować tlen do komórek. Tam cząsteczka tlenu wiąże się z żelazem żelazawym cząsteczki hemu w cząsteczce hemoglobiny. Forma aktywna jest znana jako oksy-hemoglobina, podczas gdy forma nieaktywna jest znana jako deoksy-hemoglobina.
Co to jest negatywny allosteryzm?
Ujemny allosteryzm to zmiana konfiguracji enzymu z formy aktywnej do formy nieaktywnej po związaniu cząsteczki efektorowej. Cząsteczka efektorowa wiąże się z miejscem innym niż miejsce aktywne enzymu; nazywa się to miejscem allosterycznym. Proces ten jest również znany jako hamowanie allosteryczne.
Rysunek 01: Pozytywny i Negatywny Allosteryzm
Podczas negatywnej allosteryzmu wiązanie jednego liganda zmniejsza powinowactwo enzymu do substratu w innych miejscach aktywnych dostępnych do wiązania substratu. Przykładem jest wiązanie 2,3-BPG z miejscem allosterycznym na hemoglobinie, co powoduje zmniejszenie powinowactwa do tlenu wszystkich podjednostek.
Jaka jest różnica między pozytywnym a negatywnym allosteryzmem?
W pozytywnym allosteryzmie wiązanie cząsteczki efektorowej z enzymem powoduje zmianę konfiguracji enzymu na formę aktywną, podczas gdy w negatywnym allosteryzmie wiązanie cząsteczki efektorowej powoduje zmianę konfiguracji enzymu z aktywnej formularz na formularz nieaktywny. Kluczowa różnica między dodatnim a ujemnym allosteryzmem polega na tym, że dodatni allosteryzm w białkach wykazuje wysokie powinowactwo do ligandów, podczas gdy ujemny allosteryzm w białkach wykazuje niskie powinowactwo do ligandów. Ponadto allosteryzm dodatni obejmuje aktywację, podczas gdy allosteryzm ujemny obejmuje hamowanie. Wiązanie tlenu z hemoglobiną jest przykładem dodatniego allosteryzmu, natomiast wiązanie 2,3-BPG z hemoglobiną jest przykładem ujemnego allosteryzmu.
Poniższa infografika przedstawia różnicę między pozytywnym i negatywnym allosteryzmem w formie tabelarycznej do bezpośredniego porównania.
Podsumowanie – Allosteryzm pozytywny kontra negatywny
W allosteryzmie lub zachowaniu allosterycznym, aktywność białka może być zmieniona w zależności od wiązania niektórych cząsteczek w miejscu innym niż miejsce aktywne białka (szczególnie w enzymach). Kluczowa różnica między dodatnim a ujemnym allosteryzmem polega na tym, że dodatni allosteryzm w białkach wykazuje wysokie powinowactwo do ligandów, podczas gdy ujemny allosteryzm w białkach wykazuje niskie powinowactwo do ligandów.
