Hemoglobina kontra mioglobina
Mioglobina i hemoglobina to hemoproteiny, które mają zdolność wiązania tlenu cząsteczkowego. Są to pierwsze białka, których trójwymiarowa struktura została rozwiązana za pomocą krystalografii rentgenowskiej. Białka to polimery aminokwasów połączone wiązaniami peptydowymi. Aminokwasy są budulcem białek. Na podstawie ich ogólnego kształtu białka te są klasyfikowane jako białka kuliste. Białka kuliste mają nieco kuliste lub elipsoidalne kształty. Różne właściwości tych unikalnych białek kulistych pomagają organizmowi przenosić między sobą cząsteczki tlenu. Miejsce aktywne tych specjalnych białek składa się z protoporfiryny IX żelaza (II) zamkniętej w wodoodpornej kieszeni.
Mioglobina
Mioglobina występuje jako białko monomeryczne, w którym globina otacza hem. Działa jako wtórny nośnik tlenu w tkance mięśniowej. Kiedy komórki mięśniowe są w akcji, potrzebują dużej ilości tlenu. Komórki mięśniowe wykorzystują te białka do przyspieszania dyfuzji tlenu i pobierania tlenu na czas intensywnego oddychania. Trzeciorzędowa struktura mioglobiny jest podobna do typowej rozpuszczalnej w wodzie struktury białka w postaci globul.
Łańcuch polipeptydowy mioglobiny składa się z 8 oddzielnych prawoskrętnych α-helis. Każda cząsteczka białka zawiera jedną hemową grupę protetyczną, a każda reszta hemu zawiera jeden centralny skoordynowany atom żelaza. Tlen jest związany bezpośrednio z atomem żelaza grupy protetycznej hemu.
Hemoglobina
Hemoglobina występuje jako białko tetrameryczne, w którym każda podjednostka składa się z globiny otaczającej hem. Jest ogólnoustrojowym nośnikiem tlenu. Wiąże cząsteczki tlenu, a następnie jest transportowany przez krew przez czerwone krwinki.
U kręgowców tlen przenika przez tkankę płucną do czerwonych krwinek. Ponieważ hemoglobina jest tetramerem, może wiązać jednocześnie cztery cząsteczki tlenu. Związany tlen jest następnie rozprowadzany po całym ciele i rozładowywany z czerwonych krwinek do oddychających komórek. Hemoglobina następnie pobiera dwutlenek węgla i zwraca go z powrotem do płuc. Dlatego hemoglobina służy do dostarczania tlenu potrzebnego do metabolizmu komórkowego i usuwa powstający produkt odpadowy, dwutlenek węgla.
Hemoglobina składa się z kilku łańcuchów polipeptydowych. Ludzka hemoglobina składa się z dwóch podjednostek α (alfa) i dwóch β (beta). Każda podjednostka α ma 144 reszty, a każda podjednostka β ma 146 reszt. Cechy strukturalne obu podjednostek α (alfa) i β (beta) są podobne do mioglobiny.
Hemoglobina kontra mioglobina
• Hemoglobina transportuje tlen we krwi, podczas gdy mioglobina transportuje lub magazynuje tlen w mięśniach.
• Mioglobina składa się z pojedynczego łańcucha polipeptydowego, a hemoglobina składa się z kilku łańcuchów polipeptydowych.
• W przeciwieństwie do mioglobiny, stężenie hemoglobiny w krwinkach czerwonych jest bardzo wysokie.
• Na początku mioglobina bardzo łatwo wiąże cząsteczki tlenu, a później ulega nasyceniu. Ten proces wiązania jest bardzo szybki w mioglobinie niż w hemoglobinie. Hemoglobina początkowo z trudem wiąże tlen.
• Mioglobina występuje jako białko monomeryczne, podczas gdy hemoglobina występuje jako białko tetrameryczne.
• W hemoglobinie występują dwa rodzaje łańcuchów polipeptydowych (dwa łańcuchy α i dwa łańcuchy β).
• Mioglobina może wiązać jedną cząsteczkę tlenu, tzw. monomer, podczas gdy hemoglobina może wiązać cztery cząsteczki tlenu, tzw. tetramer.
• Mioglobina wiąże tlen silniej niż hemoglobina.
• Hemoglobina może wiązać i usuwać zarówno tlen, jak i dwutlenek węgla, w przeciwieństwie do mioglobiny.
