Kluczowa różnica między aktywatorem enzymu a inhibitorem enzymu polega na tym, że aktywator enzymu może zwiększać aktywność enzymu, podczas gdy inhibitor enzymu może zmniejszać aktywność enzymu.
Enzymy to białka, które składają się z aminokwasów i są katalizatorami biologicznymi. Katalizator to dowolny związek, który może zmniejszyć szybkość reakcji chemicznej. Na aktywność enzymów mogą wpływać dwa rodzaje związków; są aktywatorami i inhibitorami. Porozmawiajmy więcej szczegółów na temat tych związków.
Co to jest aktywator enzymatyczny?
Aktywatory enzymów to związki chemiczne, które mogą wiązać się z enzymem w celu zwiększenia jego aktywności. Dlatego mogą bezpośrednio wpływać na aktywność enzymu. Działają w sposób odwrotny do działania inhibitorów enzymów. W większości przypadków działają poprzez wiązanie się z niektórymi regionami, innymi niż miejsca aktywne enzymu. Są to tak zwane „miejsca allosteryczne” enzymu.
Czasami sam substrat lub reagent działa jako aktywator, gdy ten reagent wiąże się z jednym aktywnym miejscem enzymu. Dlatego może zwiększać powinowactwo enzymu do substratów, a także aktywować inne miejsca aktywne. Niektóre ważne przykłady tych cząsteczek obejmują heksokinazę-I i glukokinazę.
Co to jest inhibitor enzymów?
Inhibitory enzymów to związki chemiczne, które mogą wiązać się z enzymem w celu zmniejszenia jego aktywności. Dlatego mogą bezpośrednio wpływać na aktywność enzymu. Działają w odwrotny sposób niż aktywatory enzymów. Podobnie większość inhibitorów blokuje miejsca aktywne enzymu. W ten sposób mogą zmniejszać aktywność enzymu.
Rysunek 01: Wiązanie inhibitorów i aktywatorów w miejscu allosterycznym enzymu
Czasami wiążą się również z miejscami allosterycznymi. Wiązanie tej cząsteczki może być odwracalne lub nieodwracalne. W wiązaniu odwracalnym inhibitory są usuwane z enzymu po zablokowaniu wiązania substratu. Wręcz przeciwnie, w nieodwracalnym wiązaniu inhibitory mogą nieodwracalnie zmienić kształt miejsca aktywnego. W związku z tym żadne substraty nie będą się wiązać z miejscem aktywnym enzymu. Niektóre typowe przykłady obejmują leki, inhibitor rybonukleazy itp.
Jaka jest różnica między aktywatorem enzymu a inhibitorem enzymu?
Aktywatory enzymów to związki chemiczne, które mogą wiązać się z enzymem w celu zwiększenia jego aktywności. Dlatego mogą wpływać na aktywność enzymu. Niektóre typowe przykłady aktywatorów enzymów obejmują heksokinazę-I i glukokinazę. Inhibitory enzymów to związki chemiczne, które mogą wiązać się z enzymem w celu zmniejszenia jego aktywności. W związku z tym mogą wpływać na aktywność enzymu w sposób malejący. Jest to więc kluczowa różnica między aktywatorem enzymu a inhibitorem enzymu. Niektóre typowe przykłady inhibitorów enzymów obejmują leki, inhibitor rybonukleazy itp.
Podsumowanie – aktywator enzymatyczny kontra inhibitor enzymatyczny
Aktywatory i inhibitory to dwie cząsteczki, które mogą wpływać na aktywność enzymu. Różnica między aktywatorem enzymu a inhibitorem enzymu polega na tym, że aktywatory enzymu mogą zwiększać aktywność enzymu, podczas gdy inhibitory enzymu mogą zmniejszać aktywność enzymu.
