Kluczowa różnica między PFK-1 i PFK-2 polega na tym, że PFK-1 katalizuje konwersję fruktozy 6-fosforanowej i ATP do fruktozy 1,6-bisfosforanu i ADP, podczas gdy PFK-2 katalizuje syntezę fruktozy 2, 6-bisfosforan z fruktozy 6-fosforanu.
Phosphofruktokinase-1 (PFK-1) i fosfofruktokinase-2 (PFK-2) to dwa enzymy. PFK-1 to enzym glikolityczny, który katalizuje reakcję 6-fosforanu fruktozy, przekształcając go w 1,6-bisofosforan fruktozy. Jest to etap glikolizy ograniczający szybkość. Gdy poziom glukozy jest wysoki i konieczna jest regulacja glikolizy, PFK-2 katalizuje syntezę 2,6-bisfosforanu fruktozy z fruktozo-6-fosforanu.2,6-bisfosforan fruktozy jest silnym allosterycznym aktywatorem PFK-1 w celu zwiększenia rozkładu glukozy. PFK-2 nie jest enzymem glikolitycznym. Ale zarówno PFK-1, jak i PFK-2 działają na tym samym podłożu.
Co to jest PFK-1?
PFK-1 to pierwszy zaangażowany enzym w glikolizie. W rzeczywistości jest to enzym ograniczający szybkość glikolizy. Katalizuje konwersję fruktozy 6-fosforanu do fruktozy 1,6-bisfosforanu. PFK-1 wykorzystuje do tej reakcji ATP. Stąd na PFK-1 wpływa stężenie ATP. Hamowanie PFK-1 przez ATP jest częścią pętli ujemnego sprzężenia zwrotnego, która reguluje przepływ glikolizy w warunkach tlenowych. Poza ATP, aktywność PFK-1 jest regulowana przez kilka innych cząsteczek, w tym fruktozę 2,6-bisfosforan, AMP i cytrynian.
Rysunek 01: PFK-1
Fruktoza 2,6-bisfosforan jest silnym allosterycznym aktywatorem PFK-1. W warunkach fizjologicznych PFK-1 pozostaje nieaktywny. Kiedy wchodzi w interakcję z 2,6-bisfosforanem fruktozy, staje się aktywny i stymuluje szlak glikolityczny w celu zwiększenia rozkładu glukozy. Strumień w kierunku glikolizy jest znacznie zwiększony przez 2,6-bisfosforan fruktozy ze względu na jego zdolność do allosterycznej aktywacji PFK-1. W podobny sposób AMP działa również jako efektor allosteryczny do aktywacji PFK-1. Natomiast cytrynian działa jako allosteryczny inhibitor PFK1. Magnez działa jako kofaktor dla PFK-1.
Co to jest PFK-2?
2,6-bisfosforan fruktozy jest metabolitem regulującym glikolizę i glukoneogenezę. PFK-2 lub fosfofruktokinaza-2 to enzym, który katalizuje syntezę 2,6-bisfosforanu fruktozy z fruktozo-6-fosforanu. Podobnie jak PFK-1, PFK-2 działa na tym samym podłożu. Jednak w przeciwieństwie do PFK-1, na aktywność PFK-2 nie ma wpływu stężenie ATP. Fosfoenolopirogronian i cytrynian mogą hamować ten enzym, natomiast nieorganiczny ortofosforan może stymulować działanie PFK-2.
Rysunek 02: PFK-2
Strukturalnie PFK-2 występuje z fruktozo-2,6-bisfosfatazą jako bifunkcjonalnym enzymem w skrócie PFK-2/FBPaza-2. PFK-2 fosforyluje 6-fosforan fruktozy przy użyciu ATP. Z drugiej strony, FBPaza-2 defosforyluje fruktozę 2,6-bisfosforan z wytworzeniem fruktozo-6-fosforanu i Pi. Stąd PFK-2 ma zarówno aktywność kinazy, jak i fosfatazy. Gdy poziom glukozy jest wysoki, insulina zwiększa aktywność kinazy enzymu PFK-2, aby napędzać zwiększoną syntezę 2,6-bisfosforanu fruktozy. Stymuluje glikolizę dzięki aktywacji PFK-1 przez 2,6-bisfosforan fruktozy. W przeciwieństwie do tego, gdy aktywność fosfatazy PFK-2 jest wyrażana, rozkłada fruktozo2,6-bisfosforan z powrotem na fruktozo-6-fosforan, stymulując glukoneogenezę i hamując glikolizę.
Jakie są podobieństwa między PFK1 a PFK-2?
- PFK-1 i PFK-2 to dwa enzymy.
- Substrat enzymów PFK-1 i PFK-2 jest taki sam: fruktozo-6-fosforan.
- Oba enzymy są ważne w regulacji glikolizy.
- Reakcje katalizowane przez oba enzymy dają ADP z ATP.
- Cytrynian może hamować oba te enzymy.
Jaka jest różnica między PFK-1 a PFK-2?
PFK-1 katalizuje konwersję fruktozy 6-fosforanowej do fruktozy 1,6-bisfosforanowej. Natomiast PFK-2 katalizuje konwersję fruktozo-6-fosforanu do fruktozy-2,6-bisfosforanu. To jest więc kluczowa różnica między PFK1 a PFK-2. W przeciwieństwie do PFK-1, PFK-2 ma aktywność zarówno kinazy, jak i fosfatazy; stąd jest to enzym dwufunkcyjny. Ponadto 2,6-bisfosforan fruktozy jest silnym allosterycznym aktywatorem PFK-1, natomiast PFK-2 katalizuje syntezę 2,6-bisfosforanu fruktozy. Jest to więc kolejna różnica między PFK-1 a PFK-2. Co najważniejsze, na aktywność PFK-1 wpływa ATP, podczas gdy stężenie ATP nie wpływa na aktywność PFK-2.
Poniższa infografika przedstawia różnice między PFK-1 i PFK-2 w formie tabelarycznej do bezpośredniego porównania.
Podsumowanie – PFK-1 kontra PFK-2
PFK-1 katalizuje konwersję fruktozo-6-fosforanu i ATP do fruktozy 1,6-bisfosforanu i ADP. PFK-2 katalizuje syntezę fruktozy 2,6-fosforanu z fruktozo-6-fosforanu. Na aktywność PFK-1 wpływa stężenie ATP. Natomiast stężenie ATP nie wpływa na PFK-2. Co najważniejsze, PFK-2 ma zarówno aktywność kinazy, jak i fosfatazy; stąd jest to enzym dwufunkcyjny. PFK-1 nie jest enzymem dwufunkcyjnym. Ponadto PFK-1 jest enzymem limitującym szybkość glikolizy, podczas gdy PFK-2 nie jest uważany za enzym glikolityczny. Tak więc jest to podsumowanie różnicy między PFK-1 i PFK-2.
